蛋白质的物合成 张敏.ppt

①容纳mRNA的部位; ②结合氨基酰tRNA的氨基酰位（amino- acyl site,Α 位）； ③结合肽酰 tRNA 的肽酰位(peptidyl site,Ρ 位）； ④tRNA 排出位(exit site, Ε位）； ⑤肽基转移酶所在的部位； ⑥转位酶位点。真核生物核糖体结构与原核生物相似， 但组分更复杂。 2、植物毒素 红豆碱、蓖麻蛋白可以与真核生物核糖体大亚基结合，抑制肽链的延长。 (三）肽-脯氨酰顺反异构酶 天然蛋白质多肽链中肽酰-脯氨酸间肽键绝大部分是反式构型，仅6%为顺式构型。 肽-脯氨酰顺反异构酶可促进上述顺反两种异构体之间的转换。 肽-脯氨酰顺反异构酶也是蛋白质三维空间构象形成的限速酶。 蛋白质内含子的去除 某些新生蛋白质含有部分间隔序列等待切割，其意义类似于hnRNA中的内含子，此片段称为内蛋白子。 内蛋白质切割下来的肽段称为游离内蛋白子。 游离蛋白子可以对自身的基因起切割作用，造成该内含子基因的转位。 第三节 蛋白质的转运与定位 真核蛋白质合成后的去向： 输送入细胞器的蛋白质，存在3种运输机制： ①核孔转运： 核内 核内、外膜上的核孔 ②跨膜转运： 内质网、线粒体、叶绿体或过氧化物酶体， 存在于膜上的蛋白质转运发挥了关键作用； ③小泡转运： 从ER或从一个细胞器到另一个细胞器转运 转运小泡 “出芽”和“膜融合” 游离核糖体上合成的蛋白质 一般属于细胞质蛋白质，还有一部分经过分选后再运输到各自最终定位的地方，包括核蛋白以及掺入到其他细胞器(线粒体、过氧化物酶体、叶绿体）的蛋白; 膜结合核糖体合成的蛋白质 主要指膜蛋白、分泌型蛋白以及滞留在内膜系统（内质网、高尔基复合体、溶酶体和小泡等）的可溶性蛋白。由于蛋白质合成的位点不同，也决定了蛋白质的去向和转运方式不同。　 真核生物蛋白质运输方式： 翻译时运转： 信号肽引导经内质网膜的运输途径 翻译后运转： 导肽引导的通过线粒体、叶绿体、过氧化物酶体、乙醛酸体的膜运输途径 靶向运输蛋白的信号序列或成分 特点： ①Ν端常常有1个或几个带正电荷的 碱性氨基酸残基，如赖氨酸、精氨酸等； ②中间为10?15个残基构成的疏水核心区，主要含疏水中性氨基酸，如亮氨酸、异亮氨酸等； ③C端多以侧链较短的甘氨酸、丙氨酸结尾， 紧接着是被信号肽酶(signal peptidase)裂解的位点。 二、蛋白质的定位 （一）分泌型蛋白靶向运输 分泌过程： 内质网结合核糖体→粗面内质网→输送小泡→高尔基体→分泌小泡→靶部位或泡吐到细胞外部． （四）溶酶体蛋白质的定位 （二）线粒体蛋白质的定位 目 录 肽链转位，输入因子解聚 4-8氨基酸 GTPase （三）细胞核蛋白质的定位 * signal S. 带正电的区段与带负电的磷脂膜互作,引导蛋白质进入 inner M. 疏水区段嵌入磷脂膜内或形成αhelix, --- 并对磷脂双层膜产生扰动效应， --- 诱发形成非脂双层结构， 以保证Signal S. 所牵引的蛋白质顺利穿膜 二、蛋白质的加工 从核糖体上释放出的新生多肽链首先必须正确折叠成具有三级结构的空间构象，然后再经过一系列的成熟和加工修饰过程才能真正成为有生物活性的蛋白质,该过程称为翻译后加工加工过程 （post-translation processing)。 1、肽链N端fMet或Met的切除 脱甲酰酶（deformylase）:除去N-端 fMet甲酰基，留下Met作为第一个氨基酸； 氨肽酶去除Met。 2、特定氨基酸的共价修饰 主要包括：磷酸化、甲基化、乙酰化、羟基化、亲脂化修饰。 比如: 胶原蛋白中赖氨酸、脯氨酸残基的羟基化； 甲状腺球蛋白的碘化； 信号传递分子中的络氨酸、丝氨酸、苏氨 酸的磷酸化。 组蛋白精氨酸的乙酰化等 二硫键形成异构酶 谷胱甘肽 3、 二硫键形成和正确配