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生物化学是利用化学的原理和方法研究生物的一门科学。主要是研究生物分子，特别是生物大分子的相互作用、相互影响，揭示生命活动现象的原理和本质。 四大基本物质：糖类、脂类、蛋白质和核酸 三大活性物质：酶、维生素、激素 蛋白质组学 是对不同时间和空间发挥功能的特定蛋白质群体的研究。 蛋白质一般含碳、氢、氧、氮、硫及微量的磷、铁、锌、铜、钼、碘等元素 蛋白质的含量=含氮量/16% =含氮量×6.25 蛋白质的基本组成单位 是 a-氨基酸，存在于自然界中的氨基酸有300多种，而组成人体蛋白质的氨基酸则只有20种，除脯氨酸外，均为 a-氨基酸，除甘氨酸外，均为L-氨基酸（甘氨酸因无侧链故只是a-氨基酸） 。 a-碳原子：-C- 与 -COOH 相连的碳原子称为a-碳原子 一般来说，天然蛋白质中的所有氨基酸都是L-型氨基酸。 氨基酸的分类 1，非极性氨基酸（疏水性氨基酸）9种： 2，不带电荷极性氨基酸（中性氨基酸）：丝ser，苏thr，天冬asn，谷氨酰胺gln，酪tyr，半胱氨酸cys 3，带正电荷极性氨基酸（碱性氨基酸）组his，赖lys，精arg 4，带负电荷极性氨基酸（酸性氨基酸）：天冬asp，谷glu 氨基酸的重要理化性质 2.氨基酸的光吸收特征： 在可见光区，无光吸收。 在紫外光区，色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）和苯丙氨酸（Phe）有吸收光能力，三者 的最大光吸收波长分别为279、278、259nm 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 波长附近，大多数蛋白质含有色氨酸和酪氨酸，故测280 nm 的吸光值可反映出溶液中的蛋白质含量。 氨基酸的两性解离及等电点： 两性离子：带有数量相等的正负两种电荷的离子。 氨基酸的等电点：对某种氨基酸来讲，当溶液在某一特定的pH时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中，既不向正极移动，也不向负极移。这时，溶液的pH，称为该氨基酸的等电点，用pI表示。 氨基酸是两性电解质。在PH值小于其等电点的溶液中，氨基酸带正电，在电场中向阴极移动；在PH值大于其等电点的溶液中，氨基酸带负电，在电场中向阳极移动。 等电点状态下，氨基酸溶解度最小，易发生沉淀，可用于从氨基酸混合物溶液中分离制取某种氨基酸。 一分子氨基酸与另一分子氨基酸缩合，脱去一分子水形成二肽 连接两个氨基酸的酰胺键称为肽键 蛋白质的三维结构又称蛋白质的高级结构或蛋白质的构象，包括蛋白质的二级结构、过度结构、三级结构和四级结构。 蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。 主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、自由回转。 一级结构→二级结构→超二级结构→结构域→三级结构→亚基→四级结构 别构效应：又称变构效应，是指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象.它是细胞内最简单的调节方式. 蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关。 改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质，在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。 1、加高浓度盐 破坏了蛋白质胶体周围的水膜，同时又中和了蛋白质分子的电荷，使蛋白质沉淀。 盐析：向蛋白质溶液中加盐而使蛋白质沉淀析出的现象，称为盐析。 应用：蛋白质的分离纯化。 2、加有机溶剂（破坏蛋白质分子周围的水膜） 应用：蛋白质的分离纯化。 3、加重金属盐（与蛋白质结合成不溶性盐） 4、加某些酸类（与蛋白质合成不溶性盐） 可逆沉淀 (1)在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。 (2) 在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。 (3)可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等。 不可逆沉淀 (1)在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。 (2)由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。 (3)如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物碱沉淀等都属于不可逆沉淀。 嘌呤 腺嘌呤 adenine 嘧啶 胞嘧啶 Cytosine DNA双螺旋 B型结构 * 两条链反向平行，右手螺旋，有一共同螺旋轴，有大沟和小沟 * 碱基在内，互补（A＝T，G≡C） * 碱基平面垂直于螺旋轴，戊糖在外，双螺旋每转一周为10碱基对（bp） * 多数天然DNA为双链结构DNA