蛋白质结构与功能的关系分解.pptVIP

蛋白质的分子结构 一级结构：是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫键的位置，肽链中氨基酸间以肽键为连接键。 二级结构：是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键星湖作用而形成的空间结构。? ?三级结构：是指多肽链在二级结构的基础上，进一步折叠，盘曲而形成特定的球状分子结构。 四级结构：是由两条或者两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的具有特定三维结构的蛋白质构想。 （二）血红蛋白的构象变化与结合氧 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应。 （三）蛋白质构象改变与疾病 蛋白质构象病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。 蛋白质构象病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。 这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。 * * 你了解什么是蛋白质吗? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 一、蛋白质的功能 1.贮存：生物体内的离子、小分子、代谢物可与蛋白质结合贮存于体内，如血红蛋白通过血红素携带氧分子、肝脏中的铁蛋白贮存铁质。 2.生物反应的催化作用：这种蛋白质称为酶，几乎所有的生物体中的化学反应都是由酶催化。 3. 运输：运输小至电子，大至巨型分子等各种物质到体内各处，例如运铁蛋白运送铁质；血红蛋白运送氧气；有些蛋白质在细胞膜上形成气孔或通道让离子通过细胞膜；而蛋白质本身要穿过细胞膜时，也需要其它蛋白质的帮助。 4. 传递信息：在神经细胞的接合处，蛋白质担任某些传递神经信号所需的小分子的接受器；另外，一些生物反应的进行必须由组织、器官之间的信号来控制，携带这些信号的分子称为激素，大部分的激素是蛋白质，如胰岛素；也有一些蛋白质担任激素的接受器。 5. 抗体：免疫系统的产物，可以用来与外部入侵的细菌或是病毒结合。 6. 调控：在合成蛋白质的过程中，有许多蛋白质必须适时、适量加入反应。酶在转录翻译过程中，由多种蛋白质通过复杂的反馈机制来促进或是抑制一翻译过程。 7. 结构：构成生物体的力学支架，例如胶原蛋白，约占哺乳类蛋白质含量的1/4，这类蛋白质称为结构蛋白。 二、蛋白质的结构 蛋白质的结构分成四种层次: 由氨基酸序列的一级结构开始，先卷绕成几种固定的二级结构，若干二级结构再组合成完整的三级结构，成为蛋白质的一个分子。三级结构已经是蛋白质的独立单位，可以具有其生物活性；但有些蛋白质分子，可以再次聚合若干其它的单元分子成为聚合体，进而形成四级结构，有更复杂的调节功能。 高级结构 共价结构 蛋白质的共价结构有时称为蛋白质的一级结构，但多数场合把蛋白质的一级结构看成是氨基酸序列的同义词。 不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。 在生命活动过程中，不同的蛋白质执行不同的生理功能。蛋白质的生理功能不仅与一级结构有关，而且还与其空间结构有直接联系。 （一）一级结构是空间构象的基础 三、蛋白质一级结构与功能的关系 牛核糖核酸酶的一级结构 二硫键 天然状态，有催化活性 尿素、 β-巯基乙醇 去除尿素、 β-巯基乙醇 非折叠状态，无活性 （二）一级结构与功能的关系 例：镰刀形红细胞贫血 N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146) HbS β 肽链 HbA β 肽 链 N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146) 这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。 四、蛋白质的空间结构 蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠、盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。 蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于完整的空间结构，因此仅仅测定蛋白质分子的一级结构并不能完全了解蛋白质分子的生物活性和理化性质。例如球状蛋白质(如血浆中的白蛋白、球蛋白和酶等)和纤维状蛋白质(角蛋白、胶原蛋白和纤维蛋白等)，前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不