抗体和免疫球蛋白(参考).ppt

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第二章 抗体和免疫球蛋白 概念: 抗体(Antibody,Ab):是指能和相应抗原特异性结合的具有免疫功能的球蛋白。 免疫球蛋白(Immunoglobulin,Ig):是指具有抗体活性的或化学结构与抗体相似的球蛋白。 抗体和免疫球蛋白的关系:抗体是免疫球蛋白,并非所有的免疫球蛋白都具有抗体活性。 第一节 免疫球蛋白的结构和功能 一、免疫球蛋白基本结构 二、免疫球蛋白的其他成分 三、免疫球蛋白的水解片段 四、免疫球蛋白的功能 轻链 重链 一 免疫球蛋白的基本结构 四条链对称结构 8 10 一、免疫球蛋白的基本结构 --四肽链对称结构 (一)重链和轻链 重链(heavy chain) 简称H链 由440个氨基酸组成,分子量约55-75KD。 H链含有少量糖类,所以Ig属于糖蛋白。 根据H链的抗原性不同,可将免疫球蛋白(Ig) 分为五类。 五类免疫球蛋白: IgG 的H链:γ链 (gamma) IgA 的H链:α链 (alpha) IgM 的H链:μ链 (mu) IgD 的H链:δ链 (delta) IgE 的H链:ε链 (epsilon) (一)重链和轻链 轻链(light chain)简称 L链 由214个氨基酸组成,分子量约25KD 根据L链的抗原性不同,把L链分成二型: κ型,λ型 同一个Ig分子上H链同类,L链同型,把 Ig分子分成五类十型 (二)、可变区和恒定区 可变区(variable region)简称V区,位于L链靠近N端的1/2和H链的1/4,这个区段的氨基酸组成及排列顺序是可以变化的。 高变区( hypervariable region )简称HVR ,是V区中氨基酸的组成和排列顺序变化频率更高的区域,也是抗体与抗原决定簇结合的部位,又称为决定簇互补区(CDR),又是Ig分子独特型决定簇主要存在的部位。 骨架区(framework region,Fr):V区以外的部位,稳定HVR的结构。 (二)、可变区和恒定区 恒定区(Constant region)简称C区,位于L链靠近C端的1/2和H链靠近C端的3/4区域,这一区域的氨基酸组成和排列顺序比较稳定,所以叫恒定区,H链和L链的恒定区分别称为CH和CL。 (三)、功能区 Ig分子的H链和L链可通过链内二硫键折叠成若干个球形结构,每一个球形结构由110个氨基酸组成,具有一定的生理功能,称为功能区。 L链功能区:VL、CL H链功能区:VH、CH1、CH2、CH3 免疫球蛋白的功能区 (三)、功能区的作用 VH和VL共同构成抗原结合的部位。 CL和CH1为同种异型遗传标志所在的部位。 IgG的CH2和IgM 的CH3区是补体结合点所在的部位,参与活化补体。 IgG的CH3和IgE的CH2、 CH3区能与组织细胞表面的Fc受体结合。 (四)、铰链区 位于CH1 和CH2之间 含有较多的脯氨酸,具有弹性,可以自由展开180度,抗体分子变构的特性可使V区合拢或张开,适合与抗原结合;暴露补体结合点,为补体活化创造条件。 对蛋白酶敏感,经蛋白酶处理,多在此区被切断。 二、免疫球蛋白的其他成分 连接链(joining chain),简称J链,由浆细胞合成,连接5个单体IgM成五聚体,2个IgA成双聚体,故J链起稳定多聚体的作用。 分泌片(secretory piece),简称SP,由上皮细胞合成,和分泌型IgA连接,使之不受环境中酶的破坏。 二、免疫球蛋白的其他成分 三、免疫球蛋白的水解片断 N N 2 三、免疫球蛋白的水解片段 1. 经木瓜蛋白酶水解IgG,得到3个片段,2个相同 的Fab段和1个Fc段 Fab段—抗原结合片段(fragment antigen binding), 每个Fab段由一条完整的L链和一条约1/2 的H链组成,具有抗体活性,能和一个抗 原结合表现为单价。 Fc段— 可结晶片段(fragment crystallizable)由二 条羧基端1/2H链组成,不能和抗原结合, 但有Ig的其他活性。 2 .经胃蛋白酶水解IgG,得到2个片段, F(ab,) 2—具有双价抗体活性片段 pFc’——小分子多肽碎片,无任何生物活性 第二节

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