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一 、氨基酸和蛋白质 1蛋白质的基本机构为氨基酸，氨基酸多为L-α-氨基酸，左边L-α碳-R的名字 2唯一不具有不对称碳原子，即氨基不在左边——甘氨酸 3组成蛋白质的20种氨基酸的分类 ①非极性、疏水性氨基酸 包括：亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、 两个女人晾 一 些 饼 干 福 饼 ②极性氨基酸 没电荷——中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 负电荷——酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 正点荷——碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸　 　　其中：属于芳香族氨基酸的是：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、 　　　　　属于亚氨基酸的是：脯氨酸 　　　　含有巯基的氨基酸：半胱氨酸（极性最强）、甲硫氨酸（蛋氨酸） ③氨基酸分子中有氨基有羧基，能与酸或碱反映，所以它是一种两性电解质 ④紫外光吸收，色、酪紫外吸收峰值是280 mm，大多数蛋白质含有这些氨基酸，含量稳定，与蛋白质含量成正比，所以通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ⑤茚三酮反应——氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 4氨基酸结合键为肽键， COOH+NH3→CO-NH+H2O 5蛋白质结构： 一级排序肽键连：自N端向C端排列。N端有游离氨基，C端有羧基游离 通过肽键连接，是蛋白质性质、功能的基础， 二级结构是一段，右手螺旋靠氢键。二级结构一圈有3.6个氨基酸，右手螺旋方向为外侧 三级结构是亚基：好多链编一起，化学键是疏水键 亚基聚合是四级：并非所有蛋白质都有四级结构，具有四级结构的蛋白质，其亚基没有生物功能， 两个一样的亚基叫二聚体，不一样的叫异二聚体。 6蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级是表现功能的形式。 蛋白质的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，则必须氨基酸可以互相补充从而提高营养价值 7蛋白质构象病：一级不变，织错了。老年痴呆、疯牛病、致死性家族性失眠症。 8蛋白质变性：空间构象破坏，一级结构不变，因素很多。 （1）蛋白质变性特点：溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解 （2）凝固是蛋白质变性后进一步发展的一种结果。 （3）蛋白质变性有可复性和不可复性两种。 氨基酸的代谢 氨基酸的来源 ①消化吸收——蛋白质的消化主要靠胰酶完成，肠道内吸收。 ②组织蛋白质分解 ③体内合成——非必须氨基酸 必需氨基酸：异、亮、色、苏、苯、赖、蛋、缬（一两色素本来淡些）不能体内合成。 2．氨基酸的一般代谢 （1）转氨酶——转氨酶一个氨基酸的氨基转移到另一种酮酸的上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成酮酸。其辅酶是维生素B6的磷酸酯（磷酸吡哆醛）。转氨基作用既是氨基酸的分解代谢过程，又是体内某些氨基酸(非必需氨基酸)合成的重要途径。 （2）氨基酸的脱氨基： ①谷氨酸自己脱——脱氢生成α-酮戊二酸＋NH3+ NADH ②联合脱氨基一起脱——别的氨基酸先转氨基给谷氨酸，再脱，主要在肝肾进行， ——骨骼肌和心肌中主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。 （3）α-酮酸的代谢 ①合成非必需氨基酸：α-酮酸可再氨基化重新生成相应的氨基酸。 生酮氨基酸包括：亮、赖；生糖兼生酮氨基酸包括异亮、苏、色、酪、苯丙；其余为生糖氨基酸。 ②转变为糖和脂肪：α-酮酸可转变为糖和脂肪。 ③氧化成H2O及CO2：经三羧酸循环机制进行。 3．氨的代谢 （1）氨的来源3个 ①主要来源：氨基酸经脱氨基作用产生的氨 ②肠内氨基酸和尿素在肠道细菌、尿素酶作用下产生的氨。肠道产生的氨较多，每日4g ③肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的催化下水解生成的氨，参与酸碱平衡调节（2）氨的转运 ①血氨：机体内代谢产生的氨，以及消化道吸收的氨进入血液，形成血氨。体内血液中的氨浓度很低。主要以无毒性形式——丙氨酸和谷氨酰胺运输。 ②丙氨酸—葡萄糖循环：在肌组织中，氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸。丙氨酸经血液运到肝，经联合脱氨基作用释放氨，用于合成尿素；转氨基后生成的丙酮酸经糖异生途径生成葡萄糖。葡萄糖经血液运输至肌组织，沿糖分解途径转变为丙酮酸后，再接受氨基生成丙氨酸。 例如：谷氨酸＋丙酮酸　谷丙转氨酶(ALT) 　α-酮戊二酸+丙氨酸 谷氨酸＋草酰乙酸　谷草转氨酶（AST）α-酮戊二酸＋天冬氨酸 ③氨是有毒的，脑内的谷氨酸是不能通过血脑屏障的，氨与谷氨酸经合成，生成谷氨酰胺，能从脑、肌肉向肝或肾运氨。在肝或肾，水解成谷氨酸和氨。肝脏