第三章蛋白质化学讲解.ppt

卷发(烫发)的生物化学基础 蛋白质的结构域 多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域。 最常见的结构域含序列上连续的100-200个氨基酸残基，少至40个左右，多至400个以上。 结构域有时也指功能域。 功能域是蛋白质分子中能独立存在的功能单位，它可以是一个结构域，也可以是由两个结构域或两个以上结构域组成。 蛋白质的三级结构 指由二级结构元件构建成的总三维结构。 包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。 蛋白质的四级结构 四级结构是指由两个或两个以上具有三级结构的亚基按一定方式聚合而成的特定构象的蛋白质分子。 亚基：寡聚蛋白中的单条独立的多肽链，具有独立的一、二、三级结构，单独存在时一般无生物学活性。 亚基之间以非共价键联系，包括疏水键（主要）、盐键、氢键、范德华力；亚基可以相同或不同。 由2个至多个三级结构的亚基缔合形成四级结 构的蛋白质。 单体蛋白：只有一个亚基（三级结构）； 寡聚蛋白：由少量的亚基聚合而成的蛋白质， 如四聚体血红蛋白； 多聚蛋白：由很多的亚基聚合成的蛋白质， 如病毒蛋白外壳。 维持蛋白质三维结构的作用力 ⑴ 氢键 ⑵ 范德华力 ⑶ 疏水相互作用 水介质中蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子内部，这一现象称为疏水相互作用。 ⑷ 盐键 即离子键，正负电荷之间的静电吸引力。 ⑸ 二硫键 □氨基酸顺序决定蛋白质的三维结构 球状蛋白质的三维结构决定于氨基酸的顺序，由氨基酸的长程顺序决定。 证据：蛋白质可逆变性实验，镰刀状细胞贫血 六十年代 White 和 Anfinsen 牛胰核糖核酸酶复性试验。 RNase 8M尿素 β-巯基乙醇 四个二硫键断裂 蛋白质肽链伸展成无规则卷曲，酶活性丧失 透析 去除尿素，巯基乙醇 RNase复性，活力为原来的 95-100％ 第四节 蛋白质的重要理化性质 蛋白质的两性解离与等电点 对某一种蛋白质来说，在某一pH值，它所带的正电荷与负电荷恰好相等，也即净电荷为零，这一pH值称为蛋白质的等电点。 蛋白质的变性与复性 天然蛋白质分子受到某些物理因素的影响，生物活性丧失，溶解度降低，及其它物理化学常数发生改变，这种过程称为变性作用。 当变性因素除去后，变性蛋白质又可重新回复到天然构象，这一现象称为蛋白质的复性。 （了解） 蛋白质的紫外吸收与呈色反应 蛋白质分子如果含有Trp、Tyr和Phe，对紫外光有吸收，一般最大吸收峰为280nm。 （了解） 电泳 带电颗粒在电场的作用下向着与其所带电荷相反的电极移动的现象。 影响泳速度的因素有颗粒的性质、电场强度和溶液的性质等。 （了解） 肽的命名：规定从肽链的NH2末端氨基酸残基开始，称某氨基酰某氨基酰……某氨基酸。 例如五肽：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln的命名是： 丝氨酰缬氨酰酪氨酰天冬氨酰谷氨酰氨酸 肽键是一种酰胺键，具有部分双键性质，不能自由旋转。 肽键的性质 肽链中的酰胺基（ CO NH ）称为肽基或肽单位。组成肽基的4个原子和2个相邻的Cα原子倾向于共平面，形成所谓多肽主链的酰胺平面也称肽平面或肽基平面。 肽单位中，C=O与N-H或两个α－碳原子呈反式排布。 二面角 绕Cα-N键轴旋转的二面角称为φ，绕Cα-C键轴旋转的二面角称为ψ。 当Cα-N两侧的N-C和Cα-C呈顺式时，规定φ=0°及 ψ =0°。 从Cα沿键轴方向观察，顺时针旋转的φ和ψ角为正值，逆时针为负值。理论上φ和ψ可取-180 °～+180 °之间的任一值。 □ 天然存在的重要多肽 抗生素：短杆菌肽S、多粘菌素E和放线菌素D 脑啡肽，谷胱甘肽， α-鹅膏蕈碱等。 （了解） ㈡ 蛋白质分子的构象与结构层次 天然蛋白质分子不是一条走向随机的松散肽链，每种天然蛋白质都有自己特有的空间结构，这种空间结构称为蛋白质的构象。 蛋白质结构的不同组织层次：一级结构，二级结构，三级结构和四级结构。 蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。 ① 构型（configuration）：指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。两种构型间的转变需要共价键的断裂和重组。 COOH COOH H2N C H H C