第九章细胞骨架讲解.ppt

2、 微丝的化学组成： 主要为肌动蛋白，6种：4种α-肌动蛋白 1种β -肌动蛋白 1种r -肌动蛋白 α分布于肌肉细胞；β和γ分布于肌细胞和非肌细胞。 3、微丝的装配 肌动蛋白单体外观呈哑铃形，称G-肌动蛋白。 G-肌动蛋白首尾相连所装配成的丝状微丝为F-肌动蛋白，由于G-肌动蛋白具有极性，故F-肌动蛋白也具有极性。 微丝由两条相互平行的F-肌动蛋白相互缠绕形成的右手螺旋。 微丝的装配需要种子的形成，即成核，发生在质膜，常常受外部信号调控。 2-3个肌动蛋白分子聚集成一个核心（核化）； ATP-肌动蛋白分子向核心两端加合； 微丝具有极性，ATP-肌动蛋白加到(+)极的速度要比加到(-)极的速度快5-10倍。 溶液中ATP-肌动蛋白的浓度处于临界浓度时，ATP-肌动蛋白在(+)端添加，而ADP-肌动蛋白从(-)端分离，表现出 “踏车”现象。 影响微丝装配的因素： A 游离肌动蛋白单体的浓度； B 微丝交织成网的程度； C 微丝结合蛋白的调节 4、 非肌肉细胞中微丝结合蛋白 主要与微丝的装配及功能密切相关，按其功能分为三大类： 横连蛋白:每个蛋白含有2个或多个微丝结合部位，因此可以将2条或多条纤维联系在一起形成纤维束。 戴帽蛋白:能结合到肌动蛋白丝的一端，对肌动蛋白丝的长度和装卸具调节作用。 单体稳定蛋白：能与G –肌动蛋白结合，抑制G –肌动蛋白装配成F-肌动蛋白, 调节两者的动态平衡。P283 5、肌动蛋白单体的结合蛋白 在非肌肉细胞中，大约有50%的肌动蛋白以溶解状态存在而不聚集，因为存在肌动蛋白单体的结合蛋白。 如：胸腺素结合到肌动蛋白单体上导致其不能水解ATP,不能结合到微丝的任一端。 6、 微丝的特异性药物 细胞松弛素（cytochalasin）可切断微丝纤维，并结合在微丝末端抑制肌动蛋白加合到微丝纤维上，特异性的抑制微丝功能。 鬼笔环肽（phalloidin）与微丝能够特异性的结合，使微丝纤维稳定而抑制其功能。鬼笔环肽只与F-肌动蛋白结合，而不G-肌动蛋白结合，因此荧光标记的鬼笔环肽可特异性的显示微丝在细胞内的分布。 7、微丝的功能 胞质凝胶层—紧靠质膜下方含有大量网络状的微丝的细胞质，该微丝网使质膜具有一定强度和韧度，对驱动细胞质环流、维持细胞外形和细胞运动具有特别重要的意义。 A.维持细胞外形 B.胞质环流:植物细胞中央液泡周围的原生质分为外质和内质。外质中静止排列有一些叶绿体，而内质为溶胶状态，含有许多颗粒随内胞质一起沿内外质之间的界面流动。 C.变形运动：细胞的变形运动与外质中F-肌动蛋白的凝胶与溶胶状态之间的相互转变有关。 D.形成微绒毛 ：由微丝形成的包有一层质膜的指状突起，微丝形成的微丝束构成了微绒毛的骨架。 E.形成应力纤维 ：细胞内由微丝束构成的较为稳定的纤维状结构，在细胞连接中发挥重要作用。 F.胞质分裂 G.肌肉收缩 H.参与信号转导：动物细胞中广泛存在着细胞外基质—质膜—细胞骨架连续体系。胞外信号可通过这个连续体向胞内传递信号，胞内信号也可通过这个连续体向胞外传递信号，这是微丝骨架参与传递信号的主要方式。 维持细胞外形 形成微绒毛 黏着斑结构模式图 Actin filament α-actinin Capping protein fibronetin Fibronetin receptor(integrin) vinculin 辅肌动蛋白 黏着斑蛋白 桩蛋白 踝蛋白 形成应力纤维 胞质分裂 收缩环 临时结构 可收缩 肌浆球蛋白 四、中间丝 10nm中空管状丝，与维持细胞外形和各种细胞器的位置有关，不受细胞松弛素和秋水仙素的影响，化学性质上与微丝和微管不同。 中间丝与微管、微丝的区别 a.中间丝非常稳定，即使用含有去污剂和高盐的溶液提取，仍与细胞保持连接状态，而此时微管、微丝已降解为可溶性亚基。 b.中间丝的大小介于微管、微丝之间 c.中间丝亚基不与核苷结合，亚基聚合形成中间丝也不依赖于GTP或ATP的水解。 1、中间丝类型 根据组织来源和免疫原性，分角蛋白丝；波形蛋白丝；结蛋白丝；神经丝；神经胶质丝；核纤层蛋白丝。 头部 尾部 杆部 杆状a螺旋区 2、中间丝的结构 中间丝蛋白来源于同一基因家族，具高度同源性，结构相似，分头部、杆部、尾部 角蛋白丝 波形蛋白丝 核纤层蛋白丝 神经纤维蛋白丝 单体 二体 两个螺旋二聚体交错反向排列为四聚体 两个四聚体彼此衔接成八聚体 若干四聚体纽缠为中间丝 3、中间丝的装配 4、中间丝结合蛋白 丝聚蛋白 网蛋白