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- 2017-02-20 发布于河南
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SRP可能夺占了由tRNA占据的核糖体“A”位点,而与核糖体结合。 当SRP-核糖体复合体与内质网膜接触后,便与膜上SRP受体相结合,核糖体则以大亚基与附着于膜上的核糖体结合蛋白Ⅰ和Ⅱ结合。 SRP受体也称停泊蛋白,横跨内质网膜,并暴露于内质网表面(细胞质基质面)。 核糖体的大亚基与核糖体结合蛋白结合,提高了核糖体与内质网的附着的稳定性。 核糖体结合蛋白只存在于粗面内质网上,滑面内质网和原核细胞并不存在。 SRP与SRP受体的结合是暂时性的 ,当核糖体附着于内质网膜之后,SRP受体发生构象变化,与之结合SRP被释放,重新参与“SRP”循环。 2、粗面内质网与蛋白质的糖基化 粗面内质网的另一功能是蛋白质糖基化。 新合成的如果是分泌蛋白,多肽链则全部穿过内质网膜,进入膜腔内;若是膜蛋白则存留于内质网膜内。 在内质网合成的大部分蛋白都需要在内质网腔内进行糖基化,形成糖蛋白。细胞质中游离多聚核糖体合成的蛋白未被糖基化。 催化糖基的酶在粗面内质网上,糖蛋白的糖基化过程从内质网开始,并在最后在高尔基体中完成。 糖蛋白由多肽链和结合在多肽链上的寡糖侧链组成,是由蛋白质经糖基化而形成的。 现已知寡多糖与多肽链上天冬酰胺残疾-NH2基团相连接,称N-结合型寡多糖(N-糖基化),N-结合型寡多糖的糖基化过程在粗面内质网完成。O-结合型寡多糖的糖基化过程 在高尔基复合体中完成。 一个寡糖含有2个N
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