水产重要病原菌外膜功能蛋白组学的研究-杨天赐等-厦门大学科技处.doc

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水产重要病原菌外膜功能蛋白组学的研究-杨天赐等-厦门大学科技处

厦门大学以第二完成单位申报2017年国家自然科学奖项目公示 项目名称: 水产重要病原菌外膜功能蛋白组学的研究 主要完成人: 彭宣宪(中山大学, 原厦门大学),李惠(中山大学),彭博(原厦门大学), 杨天赐(厦门大学),林向民(中山大学) 完成单位:中山大学;厦门大学 推荐专家: 韩家淮:厦门大学教授,中国科学院院士,免疫学专业 徐安龙:北京中医药大学教授,免疫学专业 郑利民:中山大学生命科学学院 细胞生物学专业 专家推荐意见:推荐意见:1)在国际上提出了“跨细菌种属疫苗”跨细菌种属疫苗保护原,2)从外膜蛋白质组学角度,发现了外膜蛋白质耐药网络调节,理论上解释了为何为数不多的蛋白质可以应对数以百计的抗生素种类,并用于创建了靶向耐药蛋白抑制耐药菌的新。了细菌外膜功能蛋白质组与渗透压、缺铁和pH相互作用的重要规律,水产病原菌。20篇论文,其中8篇代表性论文被他引260余次;有关细菌外膜蛋白质网络调节耐药机制的原创性发现,由J Proteome Res进行了专门述评。推荐意见:细菌耐药是国际关注的严峻公共卫生问题,解决细菌耐药已经成为十分紧迫的任务1)跨细菌种属跨细菌种属发现跨细菌种属的高效多价疫苗保护原,揭示了多价免疫原的分布规律和基本特征,我国养殖鱼类个体较小、水体病原菌多样,难以逐一免疫接种的2)细菌外膜耐药蛋白质网络调节靶向耐药蛋白抑制耐药菌新途径的揭示了细菌外膜蛋白组对不同抗生素负调、双向调节和网络调节的耐药新机制,创建了靶向耐药蛋白抑制耐药菌的新途径。有关细菌外膜耐药蛋白质网络调节耐药机制的原创性发现,由J Proteome Res进行了专门述评。3)阐明了细菌外膜功能蛋白质组与渗透压、缺铁和pH相互作用的重要规律,对于水产病原菌的控制具有重要意义。20篇论文,其中8篇代表性论文被他引260余次;在国内外会议多次报告,在国内外学术界形成重要的影响。 推荐该项目申报2017年度国家自然科学奖二等奖。 郑利民:中山大学生命科学学院 细胞生物学专业 推荐意见:遏制细菌耐药国家行动计划抑制耐药菌的揭示细菌外膜蛋白组对不同抗生素负调双向调节网络调节机制,创建了靶向耐药蛋白抑制耐药菌的新。3)该成果阐明了细菌外膜功能蛋白质组与渗透压、缺铁和pH相互作用的重要规律,对于水产病原菌的控制具有重要意义OmpW和OmpV为细菌渗透压双调节成分发现20篇论文,其中8篇代表性论文被他引260余次,有关细菌外膜蛋白质网络调节耐药机制的原创性发现,由J Proteome Res进行了专门述评 8篇代表性论文目录: Identification and network of outer membrane proteins regulating streptomysin-resistance in Escherichia coli. J Proteome Res., Li H, Wang BC, Xu WJ, Lin XM, Peng XX. Immunoproteomic identification of polyvalent vaccine candidates from Vibrio parahaemolyticus outer membrane proteins. J Proteome Res., Li H, Ye MZ, Peng B, Wu HK, Xu CX, Xiong XP, Wang C, Wang SY, Peng XX. Proteomics analysis on the expression of the outer membrane proteins of Vibrio alginolyticus at different Na+ concentrations. Proteomics, Xu CX, Wang SY, Ren HX, Lin XM,Wu LN, Peng XX. Proteomic analysis of nalidixic acid resistance in Escherichia coli: identification and functional characterization of OM Proteins. J Proteome Res., Lin XM,Li H,Wang C, Peng XX. Rapid screen of highly efficient vaccine candidates by immunoproteomics. Proteomics, Chen ZJ, Peng B, Wang SY, Peng XX. Proteomic analysis of the sarcosine-insoluble outer membrane fract

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