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第八章 酶 ◆第一节 通论 ◆第二节 酶的命名及分类 ◆第三节 酶的结构及催化作用机制 ◆第四节 酶促反应的速度和影响因素 ◆第五节 几种重要的酶 ◆第六节 酶工程简介 第八章 酶 第一节 通论 1783 年 Spallamzan 发现鸟的胃液能消化肉 1814 年 Kirchhoff发现稀酸对淀粉的加水分解作用【麦芽抽提液加入淀粉后能生成麦芽糖, 即麦芽抽提液中必定有能水解淀粉的水溶性物质→ferment (酵素)】 1826 年Mitscherlich提倡水溶性酵素为 unorganized ferment 1830 年 Kuhle开始使用Enzyme这一术语 1833 年Payen Persoz 从麦芽抽提液得到了ferment, 称diastase 【溶于水、稀酸, 但不溶于高浓度酒精, 即现在的amylase】 1835 年 Berzelius提出ferment起的是催化作用 酶学研究史 1857年 Pasteur认为发酵分几个阶段进行, 每一步都有特定的酶参与, 但酶只在活体细胞中才能起作用 1894年 Bertrand发现了水解酶以外的酶 1897年 Buchner兄弟以 没有酵母的酒精发酵 证明了酶可以离开细胞起作用 1910年 Halden Young 发现酶是蛋白质与耐热性低分子量化合物(cofactor)的复合物, 提出蛋白质只是担体 1913年 米氏方程建立 1926年 Sumner得到了Urease的结晶【1～2年后, Northrop结晶化了Pepsin, Trypsin等蛋白酶】结晶中测定不到cofactor 1929年 Warburg发现呼吸链诸酶中的血红素 【1935-1936年微生素与辅酶的关系的解明】 1929年 Sabbarow发现ATP【1939-1940年 F.Lipmann解明高能磷酸化合物的生理意义】 1959年 Sutherland cAMP的发现----→酶与激素的关系 1970年 Restriction enzyme的发现-----→基因工程 二、酶是生物催化剂 （一）、什么是酶？ 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂Biocatalysts 。 绝大多数的酶都是蛋白质。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction。 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate。 （二）、酶和一般催化剂的共性 1、用量少而催化效率高； 2、它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。 3、酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。 三、酶催化作用特性 酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。 例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 用Fe+ 催化，效率为6*10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6*106 mol/mol.S。 用?-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65?C条件下可催化2吨淀粉水解。 2．专一性 酶的专一性 Specificity 又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性 酶的专一性包括 (1)结构专一性 绝对专一性 相对专一性 (2)立体异构专一性 光学异构专一性 几何异构专一性 酶作用专一性的机制 酶分子活性中心部位，一般都含有多个具有催化活性的手性中心，这些手性中心对底物分子构型取向起着诱导和定向的作用，使反应可以按单一方向进行。 酶能够区分对称分子中等价的潜手性基团。 (1)“三点结合”的催化理论 认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。 （2）锁钥学说： 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样 （3）诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状. 3．反应条件温和 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。 4.酶活力可调节控制 如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。 第二节 酶的命名及分类 1、习惯命名法: 1、根据其催化底物来命名；如：淀粉酶 2、根据所催化反应的性质来命名；如：转氨酶。 3、结合上述两个原则来命名，如：谷丙转氨酶。 4、有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。小牛小肠碱性磷酸酶。 2、国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 例如： 习