生化名解分类.docVIP

蛋白质的结构和功能 *1.结构域：结构域是位于超二级结构和三级结构间的一个层次。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域。 *2.模体：是具有特殊功能的超二级结构，它是由两个或三个具有二级结构的胎段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 *3.协同效应：蛋白质的四级结构中，若其中一个亚基与配体结合后，能影响其寡聚体中另一亚基与配体的结合能力，这种效应称为协同效应。 *4.蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液PH的称为蛋白质的等电点。 *5.蛋白质的变性： 某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。 6.盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。 第二章 核酸的结构和功能 *1.帽子结构：大部分真核细胞mRNA的5-末端都以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸腺苷为起始结构，这种结构被称为帽结构。 *2.碱基对：核酸分子中腺嘌呤与胸腺嘧啶、鸟嘌呤与胞嘧啶总是通过氢键相连形成固定的碱基配对关系，，因此碱基对也称为碱基互补。 *3.Tm/融解温度:DNA变性在解链过程中，紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称为熔解温度。 *4.DNA增色效应：在DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA在260nm处的吸光度随之增加。这种现象称为DNA的增色效应。 *5.DNA变性：某些理化因素（温度，PH，离子强度等）会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂使双链DNA解离为单链，这种现象称为DNA变性。 DNA复性：在变性条件缓慢的除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构，这一现象称为复性。 *7.核酸分子杂化：在DNA复性过程中，如果将不同种类的DNA单链或RNA放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在一定程度碱基互补配对关系，他们就有可能形成杂化双链，这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成，可以在RNA单链之间形成，甚至可以在DNA单链和RNA单链之间形成，这种现象称为核酸分子杂化。 酶 *1.酶的活性中心:必需基团相对集中并构成一定空间构象，直接负责结合及催化底物发生反应的区域，也称酶的活性部位。 *2.Km/米氏常数:为米氏常数，Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，可近似表示酶对底物的亲和力。Km是酶的特征性常数之一。 *3.同工酶：能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶，即能催化相同化学反应的数种不同分子形式的酶。 *4.可逆性抑制作用：抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或丧失。此种抑制剂可用透析或超滤的方法除去，使酶活性恢复。 *5.竞争性抑制作用：有些抑制剂和酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合成中间产物。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。动力学特点：Km升高，Vmax不变。 *6.非竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，底物和抑制剂之间无竞争关系，但酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物。这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。动力学特点：Km不变，Vmax下降。 *7.反竞争性抑制作用：有些抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，使中间产物ES的量下降。这样既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。动力学特点：Km下降，Vmax下降。 *8.邻近效应:指酶由于具有与底物较高的亲和力，从而使游离的的底物集中于酶分子表面的活性中心区域，使活性中心区域的底物浓度得以极大的提高，并同时使反应基团之间相互靠近，增加自由碰撞几率，从而增加反应速分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的能量称为活化能。ATP和UTP， 其反应途径的限速酶是糖原合成酶。 *2.血糖：血糖指血中的葡萄糖。血糖水平相当恒定，维持在3.89~6.11mmol/L之间，这是进入和移出血液的葡萄糖平衡的结果。 *3.糖酵解/糖的无氧氧化：在机体缺氧情况下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解。 *4.糖酵解途径：糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。 *5.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化。 *6.TCA循环/三羧酸循环/柠檬酸循环/Krebs循环：是一个由一系列酶促