生物化学甲复习要点.docVIP

蛋白质 1.构成蛋白质的20种氨基酸 Section 2 氨基酸的结构通式 1、氨基酸的结构 从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为： 与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸 除R为H（甘氨酸）外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子,其余氨基酸都具有旋光性。 目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L—α—氨基酸。 各种氨基酸的区别在于侧基R基上。 2、构成蛋白质的氨基酸的结构特征 （1）除Pro外，都属α-氨基酸，Pro 为α-亚氨基酸： （2）除Gly外，都属L-氨基酸； （3）除Gly外，都具有旋光性； （4）由于R基团不同，各种氨基酸在性质上的差异很大，如吸收光谱、等电点（pI）、解离常数（Ka）、颜色反应、稳定性、对金属的络合能力等。因此，不同氨基酸组成的蛋白质，性质和功能千差万别。 Section 3 氨基酸的分类 2.人体所需的必需氨基酸 赖氨酸(Lys) 缬氨酸(Val) 蛋氨酸(Met) 色氨酸(Trp) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 苏氨酸(Thr) 苯丙氨酸(Phe) 婴儿时期所需: 精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 3.几种重要的不常见氨基酸 　　在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸（结缔胶原）、N-甲基赖氨酸（肌球蛋白）、和3,5-二碘酪氨酸等。 4.非蛋白质氨基酸 细菌细胞壁：D-谷氨酸、D-丙氨酸 尿素生成中间产物：鸟氨酸、瓜氨酸 高半胱氨酸、高丝氨酸、β—丙氨酸、γ—氨基丁酸（神经递质）等 Section 4 氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质 常见氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异 (1)溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 (2)熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。 (3)味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。 (4)旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋转，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。 (5)光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 组成蛋白质的氨基酸除Gly以外都有手性碳原子，在三维空间上就有两种不同的排列方式，它们互为镜影，这两种不同的构型分别称为D-型和L-型。 以L-和D-型甘油醛为标准确定 蛋白质中的氨基酸是L-型的。(Gly除外)例外：在一些多肽抗菌素中发现有少量的D-型AA。 光吸收： 组成蛋白质的氨基酸中，Trp、Tyr和 Phe对紫外光有一定的吸收，这是因为它们分子中含有苯环，是苯环的共轭双键造成的，这三个氨基酸的光吸收都在280nm附近 2.氨基酸的两性解离性质 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。 氨基酸所带静电荷为“零”时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。 实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极少量的中性分子。 当溶液的pH=pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。pHpI时，氨基酸主要以正离子形式存在。 pHpI时，氨基酸主要以负离子形式存在。 等电点时AA的特征 正负电荷相等；主要以兼性离子形式存在；在电场中不移动；溶解度最低（牛奶分离酪蛋白，pH4.7） 4 氨基酸的化学性质 1．α-氨基参加的反应 （1）与HNO2的反应 （2）酰基化反应 （3）烃基化反应 ① 与2、4一二硝基氟苯的反应 ★首先由Sanger应用，确定了胰岛素的一级结构 A.反应生成DNP-肽 B.水解DNP-肽，得DNP-N端氨基酸及其他游离氨基酸 C.分离DNP-氨基酸 D.鉴定DNP-氨基酸，确定N末端氨基酸的种类数目 ② 与苯异硫氰酸（酯）的反应 由Edman于1950年首先提出 为α- NH2的反应 用于N末端分析，又称Edman降解法 （4）与醛的反应　　　生成西佛碱 （5）脱氨基反应　　氨基酸　　　　酮酸 2．α-羧基参加的反应 （1）成盐和成酯反应（2）成酰氯反应 （3）成酰胺反应 （4）脱羧基反应 （5）叠氮反应 3. α-氨基和α