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课程名称__生物化学_____________ 授课题目 蛋白质的结构与功能 授课日期 年 月 日 授课班级 授课时数 4学时 授课方式 理论课 授 课 重 点 、 难 点 重点： 1蛋白质的氨基酸组成 2.肽和肽键 3.蛋白质的一、二、三、四级结构 4.维持蛋白质空间结构的共价键和非共价键 5.蛋白质分子结构与功能的关系 6.蛋白质的变性与变构 难点： 1.蛋白质的空间结构 2.蛋白质的变构 授 课 内 容 、 教 具 与 时 间 分 配 第一节课： 第一节 蛋白质在生命活动中的中重要功能（5分钟） 十二大功能介绍及举例。 第二节 蛋白质的分子组成（15分钟） 1、蛋白质的元素组成及特点 2、蛋白质的氨基酸组成（三字符） 氨基酸的分类： 按侧链基团结构分类 按侧链基团酸碱性分类 按医学营养学分类 ②氨基酸的理化性质： 两性电离与等电点（概念） 紫外吸收 （色氨酸、酪氨酸 、280纳米） 脱水成肽反应（化学反应式） 第三节 蛋白质的分子结构 肽和肽键 （20分钟） ①肽键：概念，性质，原子组成，肽键平面 ②肽：概念，寡肽，多肽，肽链的书写方式，氨基端与羧基端，多肽与蛋白质的区别 体内重要的多肽：谷胱甘肽（全称、氨基酸组成、氧化还原反应式、生理功能） 第二节课： 蛋白质分子结构及其规律 ①蛋白质的一级结构（10分钟） 概念，连接的化学键，人胰岛素的一级结构， 一级结构的重要性 ②蛋白质的二级结构（10分钟） 概念，维持的化学键，分类 α螺旋：右手螺旋，3.613螺旋，角蛋白中含量多 β片层：锯齿状结构，伸展性好 β转角：U形结构，球蛋白中含量多 π螺旋：左手螺旋，4.418螺旋,胶原蛋白中含量多 随意卷曲： 超二级结构：定义、重要性和意义 结构域：定义、重要性和意义 第_1_____ 授 课 内 容 、 教 具 与 时 间 分 配 ③蛋白质的三级结构（10分钟） 定义：氨基酸残基，包括主链和侧链形成的全部空间结构 一级结构决定空间结构和生理功能 举例：肌红蛋白—球状 免疫球蛋白—T型 ④蛋白质的四级结构（10分钟） 定义：亚基集结，最高层次的空间结构 举例：血红蛋白—亚基组成（血红素辅基）、亚基间维系力量（盐键和氢键）、排布方式、 生理功能（运氧） 第三节课： ⑤蛋白质空间结构的维系力量：（10分钟） 种类：氢键—主要维系二级结构 盐键—主要维系四级结构 疏水键—主要维系三级结构 范得华力 性质：非共价键 ⑥二硫键： 性质：共价键 形成：巯基脱氢氧化 功能：加固空间结构 举例：胰岛素和核糖核酸酶 第三节 蛋白质结构和功能的关系 蛋白质一级结构和功能的关系 （10分钟） 关系：关键部位氨基酸残基改变，或整条多肽链缺失导致生理功能改变。 举例：分子病 蛋白质空间结构和功能的关系 （20分钟） 二、三级结构层次：角蛋白—a螺旋—保护功能 胶原蛋白—三股超螺旋—抗张力 丝蛋白—β片层—延展性 四级结构层次：变构作用—定义 举例：血红蛋白（变构剂、调节亚基、催化亚基、氧离曲线） 第四节课： 第四节 蛋白质的理化性质 （30分钟） 胶体性质 分子直径大，不能透过半透膜 临床应用、实验室应用 两性电离和等电点 定义、分子结构特征 临床应用、实验室应用 紫外吸收 紫外吸收的分子基础：色氨酸、酪氨酸 紫外吸收的波长：280nm