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1、溶解性 氨基酸在水中的溶解度差别很大, 除胱氨酸、半胱氨酸和酪氨酸外, 一般都能溶于水, 并能溶解于稀酸或稀碱中, 但不能溶解于有机溶剂 ( 通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出 )。 脯氨酸和羟脯氨酸能溶于乙醇或乙醚中, 且二者极易溶于水而潮解。 2. 氨基酸的旋光性 ●除甘氨酸外,氨基酸均含有一个手性?-碳原子, 都具有旋光性。 ●比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一,是鉴别各种氨基酸的重要依据。 氨基酸的构型-都有 D-型和 L-型 2 种立体异构体 L-丙氨酸 D-丙氨酸 L-(-)甘油醛 D-(+)甘油醛 蛋白质中发现的氨基酸都是L-型的(故习惯上书写氨基酸都不注明构型和旋光方向)。 3、紫外吸收 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收,但在远紫外区(220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 大多数蛋白质含有这三种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 芳香族氨基酸的紫外吸收 Phe:?max = 257nm,?257 = 2.0×102 mol-1?L?cm-1 Tyr:?max = 275nm,?275 = 1.4×103 mol-1?L?cm-1 Trp:?max = 280nm,?280 = 5.6×103 mol-1?L?cm-1 1、两性解离和等电点 两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能 放出质子的 -NH3+正离子和能接受质子的 -COO- 负离子。 氨基酸是两性电解质。 二、氨基酸的化学性质 pH = pI 净电荷=0 pH pI 净电荷为正 pH pI 净电荷为负 CH R COOH NH3+ CH R COO NH2 CH R COO NH3+ + H+ + OH- + H+ + OH- (pK′1) (pK′2) 在一定pH条件下, 氨基酸分子中所带的正电荷数和负电荷数相等, 即净电荷为零, 在电场中既不向阳极也不向阴极移动, 此时溶液的pH值称为该种氨基酸的等电点(isoelectric point,pI )。 --氨基酸的等电点是它呈现电中性时所处环境的pH值. (1)等电点的概念 在一定pH条件下, 氨基酸分子中所带的正电荷数和负电荷数相等, 即净电荷为零, 在电场中既不向阳极也不向阴极移动, 此时溶液的pH值称为该种氨基酸的等电点(isoelectric point,pI )。 --氨基酸的等电点是它呈现电中性时所处环境的pH值. A. 等电点时,氨基酸的溶解度最小,易沉淀。 利用该性质可分离制备某些氨基酸。例如谷氨酸的生产,即将微生物发酵液的pH值调至3.22(谷氨酸的等电点)而使谷氨酸沉淀析出。 B. 利用各种氨基酸的等电点不同,可通过电泳法、离子交换法等在实验室或工业生产上进行混合氨基酸的分离或制备。 氨基酸的等电点可由其分子上解离基团的解离常数来确定。 (2)等电点理论的应用 * * * 第一章:蛋白质化学 第一节 蛋白质概述及氨基酸结构与理化性质 周口师范学院生命科学系 武安泉 Life science Department of Zhoukou normal University 蛋白质 (protein ,1838年提出,最重要的/最原始的/最根本的) (是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键(肽键)缩合而成的,具有复杂结构和重要生物学功能的高分子有机物质,是生命体系中最重要的成分. 典型的蛋白质分子含数百至数千个Aa残基,分子量数千至数百万。 一. 蛋白质及其生物学意义 蛋白质存在于所有的生物细胞中,是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的物质基础,它参与了几乎所有的生命活动过程。 一. 蛋白质及其生物学意义 1.作为生物催化剂:在体内催化各种物质代谢反应的酶几乎都是蛋白质。 2.调节代谢反应:一些激素是蛋白质或肽,如胰岛素、生长素。 3.运输载体:如红细胞中运输O2、CO2要靠Hb(Hemoglobin血红蛋白)、运输脂类物质的是载脂蛋白、运铁蛋白等转运蛋白或叫载体蛋白。 4.参与机体的运动:如心跳、胃肠蠕动等,依靠与肌肉收缩有关的蛋白质来实现,如肌球蛋白、肌动蛋白。 5.参与机体的防御: 机体抵抗外来侵害的防御机能,靠抗体,抗体也称免疫球蛋白,是蛋白质。 6.接受传递信息:如口腔中的味觉蛋白、视
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