2011中医《生物化学》期末重点附部分笔记.doc

重点是:蛋白质化学 ，核酸化学， 酶 ，糖代谢，脂类代谢 绪论 1.生物化学(概念)：主要是从分子水平研究生物体内的化学组成及其在生命活动过程中化 学变化的一门科学，又称生命的化学。 2.分子生物学(概念)：通常是指从分子水平研究核酸和蛋白质的结构与功能及其表达与调控 的一门科学 3.1903年Neuberg首先提出了生物化学这一名词。 4.生物化学发展的三个阶段(静态生物化学，动态生物化学，机能生物化学) 5.1965年，我国生物化学工作者首次合成具有活性的蛋白质结晶牛胰岛素 6.1953年Watson JD 和Crick FH 提出DNA 双螺旋结构模型。 7.HGP 的含义是人类基因组计划 蛋白质 1 .蛋白质的分布特点：含量高，占人体干重约45%，分布广，种类多。 2元素组成(C O , N , H )，含N比重约16%，计算公式：生物样本中的蛋白质克数＝6.25×含氮克数 3.甘氨酸的α-碳原子不是手性碳原子 4.氨基酸分类依据： α-碳原子上连接的R基不同 5.氨基酸分类：非极性中性氨基酸，极性中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸 6.表4~1 20种氨基酸的分类 　　１、非极性氨基酸 　　包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 　　２、极性氨基酸 　　极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、 苏氨酸 　　酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 　　碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸　 　　其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸　 　　　　　属于亚氨基酸的是：脯氨酸 　　　　　含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 　　注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 7.两性电解质(概念)：氨基酸含有呈酸式电离的羧基和呈碱式电离的氨基，因为此氨基酸是两性电解质，在一定pH的溶液中都可电离成带正电荷或负电荷的基团。 8.阴阳离子的比较(pH pI 为阳离子，pHpI为阴离子，血浆pI=5.0血清pH=7.4) 9.茚二酮叉茚三酮 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 10.紫外线吸收性质：酪氨酸、色氨酸吸收峰为280nm。苯丙氨酸吸收峰为260nm280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 11.寡肽(概念）：2~10个氨基酸连接起来的肽。 12.13.一级结构(概念）：多肽链中氨基酸组成与排列顺序。 14结构结构域(概念)：15.胰岛素：最早确定的蛋白质一级结构，包括两个链，由51个氨基酸残基构成，A链21个，B链30个，两链之间有两个二硫键相连。 16.结构与功能的关系：一级结构决定其高级结构，空间结构决定蛋白质的生物学功能。 17.二级结构： α-螺旋：3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，直径0.50nmβ-折叠：相邻肽键平面间呈角110°，至少两条肽键，反平行较平行更稳定β-转角：肽键成180°的回折构成一个转角，无规则卷曲：球状蛋白质，肽键占蛋白质分子中的10%的氨基酸残基。 18.1973年Rossman提出超二级结构 19.亚基(概念)：在四级结构中，每一条具有三级结构的多肽链。 20.三级结构( 21.离子键：盐键，-NH3与-COOH之间 22.疏水键：指两个疏水基团为了避开水相而相互聚集在一起的作用 23.范德瓦耳斯力(概念)：指任何两个原子之间的距离保持范德瓦耳斯半径时的一种静电引力。 24.二硫键共价键 25.胶体性质(点)为什么说蛋白质的水溶液是一种比较稳定的亲水胶体。 维持蛋白质胶体溶液稳定性的两个因素是____和____。26.变性(概念)27.电泳影响因素：带电情况分子大小形状差异 附：笔记 20种氨基酸的分类 　　１、非极性氨基酸 　　包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 　　２、极性氨基酸 　　极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 　　酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 　　碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸　 　　其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸　 　　　　　属于亚氨基酸的是：脯氨酸 　　　　　含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 　　注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 　　１、两性解离及等电点 　　氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱