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第一章 蛋白质化学 蛋白质：有许多不同的а-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构想并具有一定生物功能的大分子。 氨基酸等电点：在一定的PH值下，氨基酸上的氨基与羧基解离度相等，氨基酸所带静电荷为零，在电场中既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时的PH称等电点。 肽键：一个а-氨基酸的氨基与另一个а-氨基酸的羧基脱水后形成的键。 蛋白质一级结构：蛋白质分子种氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质空间结构：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽键的走向；是以一级结构为基础的。 蛋白质变性：天然蛋白质受物理或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，只是蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏。 盐析作用：一定浓度的蛋白质溶液中，加入高浓度的盐使蛋白质沉淀。 氮的含量在各种蛋白质中都比较接近16%。 蛋白质是由20种氨基酸组成，出脯氨酸外均为а-氨基酸。 有蛋白质水解得到的а-氨基酸除甘氨酸外，都属于L型。 按照氨基酸侧链R基团极性的不同，可把氨基酸分为极性氨基酸和非极性氨基酸。 等电点时，由于失去静电作用，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。 氨基酸与茚三酮的反应中，大部分氨基酸反应缩合成蓝紫色的物质，但脯氨酸和羟脯氨酸的反应是黄色。 氨基酸与2,4-二硝基氟苯反应目前仍是测定蛋白质N短氨基酸的方法之一。 通常书写多肽或蛋白质肽链结构时，习惯上吧肽链有а-氨基酸的写在左边，成N端或氨基酸末端，用H表示，а-羧基写在右边称C端或羟基末端用OH表示。 天然蛋白质一般均含а-螺旋、β-折叠、β转角、自由回转等二级结构 蛋白质分子的一级结构是由共价键构成的，如肽键，而维持蛋白质的空间结构的稳定性的是次级键如氢键。 各种蛋白质的等电点不同，相对分子质量颗粒大小不同，在同种溶液中所带电荷不同，在电场中移动的速度和方向也不同。 蛋白质的常见沉淀方法有高浓度盐、有机溶剂、重金属离子、某些酸类四中，重金属离子和某些酸类是不可逆沉淀。 影响蛋白质变性的因素很多，物理因素有加热、紫外线，化学因素有强酸和尿素。 双缩脲在碱性溶液中能与硫酸铜反应，生成紫红色物质，可在540nm处比色。 根据分子形状可将蛋白质分为球状蛋白质和纤维状蛋白质，按分子组成分类，蛋白质可分为简单蛋白质和结合蛋白质。 氨基酸在等电点时，主要以两性离子形式存在，在phpI的溶液中，大部分以负离子形式存在，在phpI的溶液中，大部分以正离子的形式存在。 .简述蛋白质二级结构的主要内容。? 蛋白质的二级结构指多肽主链有一定的周期性，由氢键维持的局部空间结构。因为蛋白质主链上的C=O和N-H是有规律排列的，所以C=O和N-H之间形成的氢键通常具有周期性，使肽键形成α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。①α-螺旋结构：是蛋白质主链的一种最常见的结构，广泛存在于纤维状蛋白和球蛋白中。主要指螺旋体模型及螺旋体中的反作用力。②β-折叠：也是一种重复性的结构，可以把它想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成，每条纸片可看成是一肽链，在这里主链沿纸条形成锯齿状，R基垂直于折叠平面，交替分布于平面的上下。主要指折叠结构内作用力及平行性结构和反平行结构。③β-转角：在很多蛋白质中观察到一种简单的二级结构，称β-转角。主要指转角之间的作用力。④无规卷曲：指没有一定规律的松散肽链结构，但对一定的球蛋白而言，特定的区域有特定的卷曲方式。酶的功能部位尝尝处于这种构象区域里。? 34.维持蛋白质结构的力有哪些？? 一级结构主要是共价键如肽键、二硫键等；二级结构主要是氢键等；三级结构主要是疏水键等；四级结构主要是次级键如盐键、范德华力等。 举例说明蛋白质结构与功能的关系。 ?一级结构：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。一级结构与功能的关系：种属差异、分子病等。高级结构：是指的蛋白质分子中所有原子在三维空间的分布和肽链的走向。包括二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构。高级结构域功能的关系：如血红蛋白的一个亚基发生变化，其功能就会变化。 35.举例说明分离蛋白质的常规方法及其原理。 (1)根据溶解度不同：盐析法、等电点沉淀法和有机溶剂沉淀法?(2)根据分子大小不同：透析法、超滤法和凝胶过滤法?(3)根据带电性质不同：电泳法、离子交换层析法?(4)根据配体特异性：亲和层析法? 第二章核算化学 核酸的变性：核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，行程单链无规则线团状态的过程，称为核酸的变性。 熔解温度：DNA的变性一般在一个温度范围内发生，通常把热变性温度的中点称为熔解温度，即紫外吸收的增加量达到最大增量一般是的温度。 增色效应：核算变性后在26