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2 蛋白质的结构与功能;2.1?概述; 2.1.1 蛋白质的生物学意义和元素组成;2.1.1.2 蛋白质的元素组成;2.1.2 蛋白质的分类;2.1.2.1 根据蛋白质的构象;纤维状蛋白质(fibroue protein);
催化蛋白
调节蛋白
结构蛋白
运输蛋白
贮藏蛋白
运动蛋白
防御蛋白
电子传递蛋白;2.1.2.3 按蛋白质的组成和溶解性分类;2.1.3 蛋白质在生产和生活中的利用;2.2 蛋白质的基本组成单位–氨基酸 ;2.2.1 氨基酸的结构;脯氨酸的结构式: ;2.2.2 氨基酸的分类; ; ; ;2.2.2.2 非编码氨基酸;2.2.2.3 非蛋白质氨基酸 ;;2.2.3 氨基酸的性质;2.2.3.1 氨基酸的两性解离及等电点;氨基酸两性解离示意图:; ; ;(一)氨基酸的构型:
除 甘氨酸 以外,其余 20 种氨基酸的 Cα都是不对称碳原子(手性),因而每一种氨基酸都有D-型 和 L-型两种构型。天然蛋白质中的几乎所有的氨基酸都是 L-型氨基酸。某些微生物和植物体中含有 D-型氨基酸。;甘氨酸的结构式;参与蛋白质组成的氨基酸在可见光区都没有光吸收;在紫外光区只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸有吸收光的能力。其最大吸收波长(λ)分别为280、275、257nm。
是利用紫外分光光度计,在280nm波长处,测定蛋白质浓度的基础。 ;2.3 蛋白质的结构;2.3.1 蛋白质的一级结构; 蛋白质结构层次 ; ;2.3.1.1 肽和肽键; ;氨基酸残基(amino acid residue);肽单位平面结构和二面角 (一)肽单位平面结构的特征;肽单位的特征:;(二)二面角(dihedral angle);2.3.1.2 天然活性肽
⑴ 谷胱甘肽
⑵ 脑啡肽
⑶ 短杆菌肽S
⑷ 肽类激素;2.3.1.3 一级结构的测定步骤;蛋白质一级结构的表示法; 2.3.2 蛋白质的三维结构 ;(二)蛋白质的三维结构 ;2.3.2.1??稳定蛋白质构象的作用力;2.3.2.2??二级结构; (一)α-螺旋 (α-helix) ;;;;; 氢键的取向与螺轴几乎平行。α-螺旋构象允许所有的肽键都能参与链内氢键的形成。因此,α-螺旋构象是相当稳定的,是最普遍的螺旋形式。;(二)β-折叠片;(三)回折(reverse turn) ;(四)无规卷曲;超二级结构的概念
在蛋白质分子结构中经常存在由相邻的二级结构单元(主要是α–螺旋和β–折叠片)组合在一起,形成有规则的、空间上能够辨认的二级结构组合体,充当三级结构的构件,称为超二级结构。
常见的超二级结构的组合形式
有αα、ββ、βαβ等三种组合形式。另外还有βαβαβ、βCβ结构也可见到。βCβ中的C代表无规卷曲。;;(2)结构域;结构域这一层次的发现,与蛋白质的功能是分不开的。很多结构蛋白的活性中心都位于结构域之间,由于结构域之间常常只有一段肽链相连,形成所谓“铰链区”(hinge region),使结构域容易发生相对运动。
结构域之间的这种柔性(flexibility)有利于如酶和抗体活性的发挥。
; 2.3.2.4?三级结构(tertiary structure);2.3.2.5 四级结构;
由少数亚基聚合而成的蛋白质,称为寡聚蛋白 (Oligomer protein),根据亚基数目的不同,可以将寡聚蛋白分为二聚体、三聚体、四聚体等,根据亚基种类的不同,可以分别以α、β、γ、δ、ε命名不同的亚基。由几十个,甚至于上千个亚基聚合而成的蛋白质,称为多聚蛋白(polymer protein)。;烟草花叶病毒示意图:; 蛋白质的结构层次;蛋白质结构层次 :;2.4 多肽、蛋白质的结构与功能的关系 ;2.4.1蛋白质一级结构与功能的关系;2.4.1.1?一级结构与同源蛋白质的物种 差异和生物进化;
从不同物种提取得到的同源蛋白质中许多的氨基酸残基是完全相同的,称不变残基,它们决定了蛋白质的空间结构与功能。而其它氨基酸残基有相当大的变化,称为可变残基,它们的差异体现了种属特异性。
因此,对不同生物来源的同功能蛋白质的一级结构进行比较研究:
1 . 可以帮助我们了解哪些氨基酸对蛋白质的活
性是重要的,哪些是不重要的。
2 . 可为生物进化提供新的可靠依据。
;不同生物来源的细胞色素C一级结构比较
对 50 多种不同生物来源的细胞色素C 的一级结构的104个氨基酸进行比较,发现 35 个氨基酸在各种生物中是保守的。;2.4.1.2?一级结构变异与分子
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