酶的作用机理模型.docVIP

酶 山东省青岛市城阳第一高级中学 高二（二）班 作者姓名：孙一丹 王辉 韩德琛 指导教师：杨永丰 摘要：大千世界，无奇不有，最奇莫过于生命：而生命，则是一大群化学反应的有机结合体。在这不计其数的反应中，酶，作为其中极重要的一员，无时无刻不控制影响着生命体的新陈代谢。下面我们将探索神奇的酶世界。本文中将介绍一种我们自主设想的模型——“带孔的橡皮球”，浅释酶的催化原理。 注：本文中图片均为借助画图板工具手工绘制。 关键词： 酶 催化原理 酶工程 酶的神奇 氧分子是很挑食的，如果不同时给它四个电子，它就不吃。似乎这么慷慨大方的只有碱金属，要不然，谁愿意在常温下给那么多电子啊。但在生物体内却大不相同。是什么能让有机物在体内安静的与氧分子化合？是酶。纤维素是由D-葡萄糖以β1，4-糖苷键连接而成的，如果靠氢离子来分解，需要稀酸加压或浓酸才能催化，而一些以纤维素为碳源的细菌真菌，则可以通过纤维素酶在温和的条件下来分解它们，从而得到养分。 一且生物的几乎所有的生命活动都离不开酶，正是因为有酶协调有序参与才使生命新陈代谢有条不紊地进行着。 酶为什么有这么强大的功能？ 下面我们来探讨这个问题。 关于酶 酶是一种高效的生物催化剂，其化学本质是蛋白质。当然也有少数酶是RNA，叫做核酶。所以要认清酶的真面目，首先要搞明白蛋白质的化学情况。 蛋白质档案 蛋白质的基本组成单位是氨基酸。在500余种天然氨基酸中，只有20种参与构成了绝大多数的蛋白质。由于除了甘氨酸之外的氨基酸都含有手性碳原子，所以氨基酸有L和D之分。构成生物体的氨基酸基本是L型。 根据其侧链集团的性质，这20种氨基酸可分为酸性氨基酸、碱性氨基酸和非极性氨基酸。 由氨基酸互相脱水缩合而形成的聚酰胺肽长链，叫做肽链。肽链的羧基端称为C-端，氨基端称为N-端。蛋白质是有一条或多条肽链构成的，有的还携有辅酶或辅基、金属离子。 蛋白质是有其构成层次的。1951年丹麦生物化学家Linderstrom-Lang第一次提出蛋白质的一、二、三级结构概念，1958年美国晶体学家Bernal提出蛋白质的四级结构概念。后经国际生物化学与分子生物学协会（IUBMB）的生化命名委员会采纳并作出定义。 一级结构是指蛋白质肽链中氨基酸的种类和排列顺序。如： 二级结构是指蛋白质的肽链中的局部构象，也是蛋白质复杂空间构型的基础。二级结构也可以叫“肽键空间结构”，因为二级结构的形成几乎全是由羰基上的氧原子与亚胺基上的氢原子之间的氢键所维系。当然，其它力也有贡献。二级结构主要包括α-螺旋、β-折叠片、Ω环形和β转角。 三级结构是蛋白质分子在二级基础上进一步盘曲折叠而形成的复杂三维结构。维持它的力主要有氢键、静电作用（盐桥）、疏水作用、配位键和二硫键。 四级结构是拥有一条肽链以上的蛋白质才有的一种结构。这些蛋白质的肽链之间并不是以共价键相连接。每一条肽链都有自己的一、二、三级结构。这每一个肽链叫做一个亚基。而这些亚基之间互相作用，形成更为复杂的三维构象，就叫四级结构。例如，血红蛋白由两个α亚基（141残基）和两个β亚基（146个残基）组成，各结合一个血红素，四个亚基通过八个离子键相连，形成四聚体。四级结构的主要化学键是疏水键。 二、催化剂那些事 1.催化剂可以改变反应的动力学状况。也就是说，催化剂可以通过改变反应活化能来改变反应速率。 2.催化剂绝不改变反应的热力学状况。也就是说，催化剂不能改变平衡常数，不能改变吉布斯自由能。 3.催化剂反应前后质量不变，化学性质基本不变，物理性质可能变（如粉化）。 4.催化剂有两种催化方式：一、参与反应，后来生成。 二、直接催化（分子水平）。 三、酶海两万里 我们不妨把我们知道的酶的情况列一下。 酶的催化具有高效性。 酶的催化具有专一性。 酶的催化条件十分苛刻。 拥有复杂的空间构象。 高温等会致其失效。 经酸、碱或加热处理之后的蛋白质易被分解。 有的酶活性可调。 有的酶拥有辅基、辅酶或金属离子。 同种功能的酶在不同生物中的一级结构不同，但都有一段固定序列。如果破坏非固定序列，对酶的活性影响不大；但若破坏那段固定序列，哪怕是替掉了一个氨基酸，都会对酶的活性产生巨大影响。 相当一部分酶是以酶原的形式分泌的。 相当一部分酶需要激活剂。 相当一部分酶有其相应的抑制剂。 错误的折叠会使肽链成为废品或危险品。 酶的分子量都很大。 酶在生物体内有生化活性时都是以单个分子存在的。 如果做一简单的推理的话，有： ：酶是一种特殊的催化剂。 ：空间结构对酶至关重要。 ：酶中有一个区域，该区域具有催化功能。 :酶是单分子工作，大大大大提高了其作用面积。 ：酶是可加工的，可调整的——其上有作用位点。 根据酶的这些特点，我们提出了一个模型——“橡皮球”催化模型来解释它。