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第二章 蛋白质化学知识总结 1 蛋白质：由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定构象和特定生物功能的生物 大 分子。 蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最 基本的结构物质和功能物质。 2 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。 3 蛋白质的分类：分为两类，（1）单纯蛋白质: 清蛋白、球蛋白、谷蛋白，谷醇溶蛋白、组蛋白， 鱼精蛋白、硬蛋白。（2） 结合蛋白质：糖蛋白、脂蛋白核蛋白、磷蛋白 ，金属蛋白、色蛋白（血红蛋白）。 4 蛋白质的形状：纤维状蛋白质：形状呈细棒或纤维状，在生物体内主要起结构作用。球状蛋白质：形状接近球形或椭球形，可溶于水。膜蛋白质：与细胞的各种膜系统结合而存在。 5 蛋白质的功能：酶：荧光素酶 。调节蛋白：胰岛素。储存蛋白：卵清蛋白。转运蛋白：血红蛋白。运动蛋白：肌球蛋白、肌动蛋白。防御蛋白与毒蛋白：免疫球蛋白、干扰素。受体蛋白：胰岛素受体。支架蛋白：SH2组件。结构蛋白：胶原蛋白。 异常功能蛋白：胶质蛋白 6 蛋白质由C . H.O .N.S组成，还含有微量的P、Fe、 Zn、 Cu、 Mo和I等元素。 7 蛋白质含量 ＝ 蛋白质含N量 × 6.25 8 氨基酸：分子中既含氨基又含羧基的化合物，蛋白质中仅含有20（+2）种基本氨基酸。 9 ?－氨基酸的?－碳是一个不对称原子（手性碳原子）， ?－氨基酸是光活性物质（甘氨酸除外） 10 基本氨基酸的分类：必需氨基酸：人体不能合成的，必需由食物中提供。半必需氨基酸：在体内虽能合成，但其合成原料是必需的氨基酸。人体能够合成，不必由食物供给。 11 不常见的蛋白质氨基酸 存在于少数蛋白质中，由相应的基本氨基酸衍生而来，其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸等。 12 非蛋白质氨基酸 自然界中还有150多种不参与构成蛋白质的氨基酸。它们大多是基本氨基酸的衍生物，也有一些是 D-氨基酸或 β、γ、δ-氨基酸 13 氨基酸的物理性质：无色晶体，熔点极高，一般在200℃以上；不同氨基酸有不同的味感；能溶于稀酸或稀碱，不溶于有机溶剂；具有旋光性和极性；紫外吸收和荧光性质。 14 氨基酸的化学性质：（1）?－氨基参加的反应（2）?－羧基参加的反应（3）?－氨基和?－羧基共同参加的反应 （4）侧链R基参加的反应 15 肽：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水所形成的化合物。组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。不多于16 个残基的肽直接称为二肽、三肽…… 超过12个而不多于20 个残基的肽称为寡肽；20个（含20个）以上残基的肽称为多肽。 17 肽键：一分子氨基酸的α－羧基和另一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合而形成的酰胺键，通常羰基碳和酰胺氮之间用单键表示。是肽和蛋白质分子中氨基酸残基连接的基本方式。 18 蛋白质的结构：一级结构：多肽链的氨基酸序列；二级结构：多肽链借助氢键排列成特殊的?螺旋、?折叠股片断等；三级结构：多肽链借助多种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密构象；四级结构：寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。蛋白质的一级结构决定它的高级结构，蛋白质的氨基酸序列是阐明蛋白质生物活性的分子基础。 19 ?-螺旋的结构特点：多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转形成螺旋结构。主链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，每个肽基的C=O与其前面3个肽基之后的N-H形成氢键。α-螺旋由氢键构成一个封闭环，其中包括三个残基，共13个原子，称为3.613－螺旋。 20 在多数情况下，只有非极性残基侧链参与构成超二级结构的相互作用，而极性残基多在分子的外表面。在已知的蛋白质结构中，所有平行、反平行?折叠片中的?链都是沿其前进方向，不断扭转肽链，而使实际，蛋白质结构中出现的?折叠片都不是平直的层面，而是一种扭转层。 21 与任何旋转体都有手性一样， ?折叠片扭转也有左右手两种方式，但在已知结构中，几乎都是右手扭转的。 22 肌红蛋白的结构与功能，肌红蛋白存在于肌细胞中。它是典型的球形蛋白质。它能与氧气可逆结合，其功能为储存氧气。 23 血红蛋白的结构与功能，血红蛋白存在于血液的红细胞中。 它是典型的寡聚体蛋白质。血红蛋白能可逆结合氧气，其功能除运输氧气外，还能运输H+和CO2。人的某些生理性和病理性的缺氧：可以通过红细胞中BPG浓度的改变来调节对组织的供氧量，如高山适应和肺气肿的生理补偿变化；BPG升高。 24 免疫球蛋白IgG的结构与功能，含有两条相同高分子量的重链和两条相同的低分子量的轻链。四条链通过二硫键共价联接成Y字形结构。每一免疫球蛋白分子含有二个抗原结合部位，它们位于Y形结构的二个顶点。机体针对外源物质的一种反应，其作用是识别和排除抗原性异物