第6章蛋白质化学_蛋白质分子结构与功能的关系1.pptVIP

第6章 蛋白质分子结构 与功能的关系;一、肌红蛋白的结构与功能;(一)肌红蛋白的三级结构;（二）辅基血红素结构; 二价态的血红素铁结合氧气;（三）O2与肌红蛋白的结合;肌红蛋白的三维结构;血 红 素 在 蛋 白 中 的 位 置;O2 及 CO 与肌红蛋白血红素Fe的结合;（四） O2的结合改变肌红蛋白的构象;二、血红蛋白 (hemoglobin, Hb) 的结构与功能;(一)血红蛋白的结构;血红蛋白 ;血红蛋白; 血红蛋白（α2β2），有稳定的四级结构，与氧的亲和力很弱。但当氧与血红蛋白分子中一个亚基的血红素辅基的铁结合后，Fe2+被拉回卟啉环，铁卟啉环由圆顶状变成平面，与配位键连接得His发生位移，并引起该亚基构象改变，一个亚基构象的改变又引起其余亚基的构象相继发生改变，亚基间的次级键被破坏，结果整个分子从紧密的构象变成比较松散的??象，易于与氧结合，使血红蛋白与氧结合的速度大大加快。 血红蛋白上有CO2结合部位，因此，血红蛋白还能运输CO2 ;;(三)血红蛋白的协同性氧结合(Hb氧结合曲线）; 血红蛋白四个亚基之间具有正协同效应，氧合曲线是S型曲线;(四) H+、CO2和BPG 对血红蛋白结合氧的影响;波尔效应; 不同PH下Mb和Hb的氧分数饱和度曲线;BPG的别构效应 ;胎儿血红蛋白;类别;三、血红蛋白分子病;(二)镰刀状细胞贫血病; 这种病人的病因在哪里呢？;镰刀状贫血病 的分子机理; 由于Val取代了Glu，使Hbsβ链表面具有密集的疏水支链;这些疏水支链使Hbs分子集成长链;; 镰型细胞贫血症的血红蛋白不适当的结合导致形成长链，很多长链聚集成多股螺旋，将红血球挤扭成镰刀状。;四、免疫系统和免疫球蛋白;（一）免疫系统;抗原与抗体; （四）免疫球蛋白的结构和类型;抗原抗体反应;糖链;五、肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩;六、纤维状蛋白质的结构与功能;α-角蛋白;β-角蛋白;β-角蛋白中的β-折叠;蜘蛛丝中的丝心蛋白的结构层次;卷发(烫发)的生物化学基础;胶原蛋白;胶原蛋白的结构;问题;从结构和功能角度考虑血红蛋白分子病有那几种类型？