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第 6 章 蛋白质的三维结构 ;第一节 稳定蛋白质三维结构的作用力;A.三级结构中的作用力;; 键 能 肽键 二硫键 离子键 氢键 疏水键 范德华力 ;一、氢键 (hydrogen bond) ; 大多数蛋白质所采取的折叠策略是使主链肽基之间形成最大数目的分子内氢键(如α螺旋、β折叠片)，与此同时保持大多数能成氢键的侧链处于蛋白质分子的表面将与水相互作用 ;二、范德华力 (van der Waals force) ;三、疏水作用(熵效应) （Hyphobic interaction） ;四、盐键 ;五、二硫键 ;我国1965年在世界上第一个用化学方法人工合成的蛋白质就是这种牛胰岛素。;第二节 多肽主链折叠的空间限制 ;一、酰胺平面与二面角 ;;肽链主链上只有α—碳原子连接的两个键，Cα—N和Cα—C的单键，能自由旋转；α—碳是两个相邻酰胺平面的连接点，绕Cα—N键轴旋转的二面角(C—N—Cα一C)称为Φ，绕Cα—C键轴旋转的二面角（Cα一C—N）称Ψ。原则上可以取—180。～+180。之间的任一值。但由于肽单位空间原子分布和位阻效应，二面角并不能自由旋转。 ;第三节  蛋白质的二级结构 ;;一、α螺旋(α—helix) ;1. α螺旋的结构特点;;;2．影响α螺旋形成的因素 ;;二、β折叠片(β—pleated sheet) ;;1.β折叠的结构特点 ;;平行式（疏水侧链分布在折叠片的两侧） 反平行式（疏水侧链分布在折叠片的一侧）;α螺旋;1. β转角结构特点 ;1. β转角结构特点;四、无规卷曲(randon coil) ;第三节 超二级结构和结构域 ;一、超二级结构(super—secondary struture) ;1. αα ;2. βαβ ;3. ββ ;β曲折(β—meander) ;二、结构域 (structural domain) ; 2.结构域的特点;2.结构域的特点;2.结构域的特点;3. 结构域的类型 ;（1）全α—结构(反平行α螺旋) 特点;;（2）α，β—结构(平行或混合型β折叠片) ;单绕平行β桶 ;单绕平行β桶的俯视图;双绕平行β片 ;3. 全β—结构(反平行β折叠片) ;（1）反平行β桶：;（2）反平行β片 ;4．富含金属或二硫键 ;第四节 球状蛋白质的三级结构 ;;一、球状蛋白质三维结构的特征 ;(2) 球状蛋白质三维结构具有明显的折叠层次;;第五节 亚基缔合和四级结构 ;一、有关四级结构的一些概念 ;;二、四级缔合的驱动力 ;三、四级结构的对称性 ;对称性（点、线、面）;四、四级缔合在结构和功能上的优越性 ;;;协同性