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第四章 酶（enzyme）;概述;概述;一、酶是生物催化剂（biological catalyst） 酶的定义：酶是由活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的特殊生物大分子，包括蛋白质和核酸。 绝大多数的酶都是蛋白质。 ;（一）酶具有一般催化剂的特性; 1. 高效性 2. 专一性（特异性） 3. 易失活 4. 催化活性可被调控 5. 某些酶催化活力与辅酶、辅基有关;酶的催化反应的速度比一般催化剂高107 - 1013倍。 例如：2H2O2 → 2H2O + O2 用铁催化，反应速率：6×10-4 mol/(mol·S)， 而用过氧化氢酶催化，反应速率：6×106 mol/(mol·S)。;酶的专一性 （specificity），又称为特异性，是指酶对催化的反应或反应物有严格的选择性（专一性）。 被作用的反应物，称为酶的底物（substrate）。 酶往往只能催化一种或一类化学反应，作用于一种或一类物质。如蛋白酶只能催化蛋白质肽键的水解；脂肪酶只能催化脂肪酯键的水解；淀粉酶只能催化淀粉糖苷键的水解。 而一般催化剂对其作用物没有严格的选择性，如HCl可催化糖、脂肪、蛋白质等多种物质的水解。;酶是由细胞产生的生物大分子，凡能使生物大分子变性的因素，如强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等理化因素都可能使酶变性而失去其催化活性。 酶促反应往往都是在比较温和的反应条件下进行的。 酶促反应一般在pH5～8 水溶液中进行，反应温度范围为20～40℃。;4. 酶活性的可调节性;5. 某些酶催化活力与辅酶、辅基有关;三、酶的化学本质 ;酶是蛋白质的主要依据;2. 某些RNA有催化活性;一、酶的组成 ;1. 单纯蛋白质酶类（simple enzyme） 又称简单酶类，分子中仅含有蛋白质，其水解产物只有氨基酸。 主要是水解酶，如蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。;2. 结合酶类（conjugated enzyme） 也称复合酶类，在酶的结构中，除含有蛋白质（酶蛋白，apoenzyme）外，还含有非蛋白质组分（酶的辅因子，cofactors），两者结合成的复合物称作全酶(holoenzyme)，即：; 酶的辅因子可以是金属离子（如K+、Na+、Mg2+、Cu2+或Cu+、Zn2+、Fe2+或Fe3+等），也可以是对热稳定的小分子有机化合物（如维生素、铁卟啉等）。; 体内酶的种类很多，而辅酶（基）的种类却较少，通常一种酶蛋白只能与一种辅酶（基）结合，成为一种特异的酶；但一种辅酶（基）往往能与不同的酶蛋白结合，构成多种特异性强的全酶。 如3-磷酸甘油醛脱氢酶、乳酸脱氢酶等脱氢酶的辅酶均为NAD+或NADP+ ，但各自催化不同的底物脱氢；转氨酶类的辅酶都是磷酸吡哆醛。;单体酶（monomeric enzyme）：指仅有一个活性中心的酶，一般是由一条肽链组成；但有的单体酶是由多条肽链组成的，如胰凝乳蛋白酶是由3条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一个共价整体。分子质量在13～35ku。;全酶由 和 组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中 决定酶的专一性和高效率， 起传递电子、原子或化学基团的作用。;第三节 酶的活性中心及专一性 一、酶的活性中心;酶的活性中心（active center），又叫活性部位（active site）：指在酶分子中，由少数几个氨基酸残基的侧链基团根据一定的空间结构构成的，直接与底物结合的并和酶的催化作用直接有关的区域。 酶的活性部位是酶行使催化功能的结构基础。;注意：虽然酶的催化作用取决于构成活性中心的几个氨基酸，但并不意味着酶分子中的其他部分就不重要了。因为酶活性中心的形成首先依赖于整个酶分子的结构。如木瓜蛋白酶，失去N端的20个氨基酸后虽然仍有活性，但此时酶分子并不稳定，很容易丧失活性。因此，没有酶蛋白结构的完整性，酶蛋白分子的稳定性就随之降低，活性中心也就不存在了。;1. 结合部位（Binding site） 负责与底物的结合，决定酶的专一性。;酶活性中心的结构特点;必需基团（essential group）：凡是维持酶的活性不可少的基团叫必需基团。 包括：活性中心内的必需基团； 活性中心外的必需基团，如Ser的羟基，Cys的巯基和His的咪唑基（若它改变了，活性中心的构象就会改变）。;酶的活性中心包括 和 两个功能部位，其中 直接与底物结合，决定酶的专一性， 是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。 （ ）酶活性中心的基团都是必需基团；且必需基团一定在活性中心上。;酶对底物的专一性通常分为两种类型;绝对专一性（absolute specificity）：有的酶只作用于一种底物 ，