高中有机化学教案-氨基酸和蛋白质.docVIP

氨基酸和蛋白质 氨基酸 概述 分子中含氨基的羧酸称为氨基酸。 中性氨基酸：-NH2与-COOH数目相等 酸性氨基酸：-NH2比-COOH数目少 碱性氨基酸：-NH2比-COOH数目多 命名多用俗名。 构型：除甘氨酸，均有手性。 分子的构型可与L-乳酸联系。 L-乳酸 L-氨基酸 物理性质： 无色结晶，易溶于水，难溶于非极性有机溶剂。加热到熔点（＞200℃）分解。 化学性质 两性： ⑴ 结构与平衡：分子中有氨基和羧基，可形成分子内盐。 存在：主要以两性分子存在。 中性氨基酸中-COO-与-NH2+解离的能力不同，因此中性氨基酸的pH不等于7，一般略小于7，即负离子多一些。 ⑵ 平衡改变： 加入酸，平衡左移，正离子增加。 加入碱，平衡右移，负离子增加。 ⑶ 等电点： 当正离子数目等于负离子数目时的pH值。用pI表示。 酸性氨基酸：pI＜7，即pH＜7， 碱性氨基酸：pI＞7 ，即pH＞7 中性氨基酸：pI＜7，即pH＜7 ⑷ 电场下的离子的迁移： 强酸性溶液中，主要以正离子存在，向阴极移动。 强碱性溶液中，主要以负离子存在，向阳极移动， 等电点时，负离子向阳极移动，正离子向阴极移动。 与亚硝酸反应 用于定量分析中测定分子中的氨基的含量。称为范斯莱克（Van Slyke）氨基测定法 与甲醛作用 用于封闭氨基，滴定羧基。 络合作用 N、O可与金属离子配位 受热分解：同羟基酸类似 α-氨基酸 β-氨基酸 γ、δ-氨基酸 δ以上氨基酸 与茚三酮反应：α-氨基酸的性质，现象：加热后，可生成蓝紫色物质。 7．失羧作用：小心加热，可以失去CO2得到胺 多肽 一、 肽：分子间氨基与羧基失水，以酰胺键相连，形成的化合物。 肽键：一分子氨基酸的氨基与另一分子氨基酸的羧基失水形成的酰胺键。 二肽：由两分子氨基酸缩合而成。 三肽：由三分子氨基酸缩合而成。 多肽：由多分子氨基酸缩合而成。 例如： 命名： 保留游离氨基部分，以“N”端表示。保留游离羧基部分，以“C”端表示。 以含“C”端的氨基酸为母体，将“酸”改为“酰”。 将“N”端氨基酸写在最前，依次写出。 简写：只写头一个字。 二、结构测定 端基标记法： A + C~~~~~~~~N A- C~~~~~~~~N 2．2，4-二硝基氟苯法：（DNFB----Dinitroflorobenzene） 硫氰酸酯法： 蛋白质 分类 高等动物体内有几百万种蛋白质，结构复杂。 根据形状分为： 纤维蛋白：丝蛋白、角蛋白 球蛋白： 酪蛋白，蛋清蛋白等 根据组成分为： 简单蛋白：水解后仅生成α-氨基酸的蛋白质。 结合蛋白：由简单蛋白与非蛋白质所组成的。例如：糖蛋白，脂蛋白，核蛋白。 根据溶解性能分为： 清蛋白： 可溶与水，例如麦清蛋白，豆蛋白 球蛋白：不溶与水，可溶与稀的中性盐溶液中。例如：黄豆中的球蛋白 醇溶蛋白：不溶与水及稀盐溶液，可溶于60%~80%乙醇溶液。例如：麦胶蛋白 谷蛋白：不溶与水、稀盐、乙醇溶液中，可溶于0.2%稀酸或稀碱中。例如：稻谷蛋白 精蛋白：加热不凝固，由80%的碱性氨基酸组成，可溶与水。 硬蛋白：不溶与水、稀酸、稀碱的纤维蛋白质，仅存在于动物界。例如：丝蛋白，角蛋白 结构 蛋白质：是由酰胺键形成的高分子，一般分子量在10000以上。 初级结构：（一级结构）蛋白质分子中氨基酸连接顺序。 高级结构：包括二、三、四级结构，决定蛋白质的专一的生理作用。 二级结构： α-螺旋型结构 ：一条肽链通过氢键饶成螺旋型。 β-折叠片：肽链伸直（呈锯齿形状），与相邻碳链形成链间的氢键， 三级结构：由几条螺旋型肽链相互扭在一起。 四级结构：许多球型但蛋白质是由一条或多条肽链构成的，每条肽链都有各自的一、二、三级结构。这些肽链称为蛋白质的亚基或原体。各个亚基聚集成大分子的方式称为蛋白质的四级结构。 三、蛋白质的主副键 主键：肽键 副键：盐键、二硫键、酯键、疏水作用等，对蛋白质的构象，稳定起着极其重要的作用。 盐键：多肽键上的游离羧基与氨基可形成盐键，静电作用，属离子键，对于维系蛋白质构型不太重要。 酯键：易受酸碱破坏。 二硫键：起交联作用。 氢键：对于稳定蛋白质的构象，起极重要的作用。 疏水作用：主要对于三级、四级结构的构象稳定起重要作用。 四、性质： 水解：肽链水解成羧基和氨基。 蛋白质 蛋白胨 较小的肽 二肽 α-氨基酸 2．胶体：分子较大，1~100nm之间，具有胶体性质。 稳定性因素：⑴ 粒子外围形成水膜，碰撞时不易结合成大分子而沉淀。 ⑵ 分子大，表面一般具有相同电荷，电性相斥，不易聚沉。 3．两