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蛋白质结构与功能——氨基酸 2010遗传学 Chapter 1 氨基酸 I 蛋白质的天然组成 天然蛋白质几乎都是由18种普通的氨基酸组成：L-氨基酸，L-亚氨基酸(脯氨酸)和甘氨酸。 一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了L-硒代胱氨酸。 II 氨基酸的结果 每种氨基酸（除了脯氨酸）：都有一个羧基，一个氨基，一个特异性的侧链（R基）连接在α碳原子上。 在蛋白质中，这些羧基和氨基几乎全部都结合成肽键。在一般情况下，除了氢键的构成以外，是不会发生化学反应的。 氨基酸的侧链残基（R基）提供了多种多样的功能基团，这些基团赋予蛋白质分子独特的性质，导致： 一种独特的折叠构象 溶解性的差异 聚集态 和配基或其他大分子构成复合物的能力，酶活性等等。 蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。那些残基赋予蛋白质独一无二的功能。 氨基酸的分类是依照它的侧链性质的 非极性侧链的氨基酸 不带电的极性侧链氨基酸 酸性侧链的氨基酸 碱性侧链的氨基酸 A.非极性侧链氨基酸 非极性氨基酸在蛋白质中的位置： 在可溶性蛋白质中，非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质内部。 甘氨酸 (Gly G ) 结构：最简单的氨基酸，在蛋白质氨基酸当中，是唯一缺乏非对称结构的氨基酸。 特征：甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的作用，与其它氨基酸残基相比，由于缺少(-碳原子，它在蛋白质的构象上有很大的灵活性和更容易达到它的空间结构。 功能和位置： 甘氨酸经常位于紧密转角；和出现在大分子侧链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处（如胶原）和结合底物的地方。 由于缺乏空间位阻侧链，所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。例如：Asn-Gly 甘氨酸也出现在酶催化蛋白质特异性修饰的识别位点，例如N端的十四酰基化（CH2(CH2)12CO－)和精氨酸甲基化的信号序列。 丙氨酸 (Ala A ) 结构：是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。 特征： 丙氨酸是蛋白质中含量最丰富的氨基酸残基之一，弱疏水性。 化学活性非常弱。 缬氨酸 (Val V) 特征：中度疏水的脂肪族侧链残基。 功能： 这个中度疏水残基β碳原子上的甲基降低了蛋白质的构象的灵活性。 2、使邻近的肽键的化学反应产生空间位阻，特别是相邻残基具有β-分支的侧链（缬氨酸或异亮氨酸）。 异亮氨酸 （Ile I） 特征：疏水的脂肪族残基侧链 功能： (-分支链在空间上阻碍邻近的肽键反应。 疏水侧链趋向在折叠蛋白的内部，比起(螺旋这种侧链在二级结构中更容易形成(折叠。 异亮氨酸有第二个不对称中心。 亮氨酸 （ Leu L） 结构：有一个大的疏水残基。 功能： 这种氨基酸通常存在于球状蛋白中。在这类蛋白质中因有大的脂肪族残基侧链而形成疏水中心 是膜蛋白中跨膜螺旋的主要组成部分。 形成有规则地“亮氨酸拉链”结构。 苯丙氨酸 （Phe F） 结构：拥有庞大的疏水侧链——苯环 特征：弱的极性特性利于其与其它的芳香族和其它极性基团相互作用时优先定位 功能：是球状蛋白疏水核心和膜蛋白跨膜区域的重要成分。 甲硫氨酸 （Met M） 结构：两种含硫氨基酸中的一个（硫醚基） 特征： 大小和疏水性跟亮氨酸的相似。 硫原子可以和金属离子相互作用发生化学反应，特别是跟氧化剂发生反应。 硫醚基可以被烷基化溴化氰醇醇Asp N） 特征： 天冬氨酰的(酰胺基是氢键的供体和受体。 天冬氨酰残基经常出现蛋白质折叠结构的转角处。 酰胺基相对容易水解。在没有空间障碍的情况下，可能会形成环状亚胺结构（失去氨）。 1）.这个过程可能会经历外消旋作用，然后分裂形成L-或D-天冬氨酰或者L-或D-异天冬氨酰残基。 2）.这个亚胺结构也很容易跟羟胺发生反应，导致肽链的分裂。 功能： 天冬酰胺一个重要的功能作为N-端糖基化的连接位点，主要在真核生物糖蛋白的细胞外和膜外部分中。 天冬氨酰糖基转移的一个必要而非充分条件是：-Asn-Xaa-(Ser or Thr) 谷氨酰胺 （Gln Q） 特征： 谷氨酰胺的特性大体上和天冬酰胺相似，虽然谷氨酸的酰胺基比天冬氨酸弱，但 谷氨酰胺的残基比天冬酰胺 的残基要稳定。 酪氨酸 （Tyr Y） 结构：带有酚羟基。 特征： 具有强的极性。 大多数的酪氨酸残基在生理pH值中是中性的。 充当金属（如Fe2+）的配基和氢键的供体和受体。 苯酚盐在氧和芳香环碳上都有是有反应性的亲核基团。 在体