1.第一章 蛋白质化学.doc

蛋白质化学 1. 氨基酸（amino acid）： 是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。 2. 必需氨基酸（essential amino acid）： 指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3. 非必需氨基酸（nonessential amino acid）： 指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4. 等电点（pI,isoelectric point）： 使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。5. 茚三酮反应（ninhydrin reaction）： 在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。6. 肽键（peptide bond）: 一个氨基酸的α-羧基与另一个的α-氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。7. 肽（peptide）: 两个或两个以上氨基酸残基通过肽键共价连接形成的聚合物。8. 蛋白质一级结构（primary structure）： 指多肽链中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。9. 层析（chromatography）: 按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）分离离子化合物的层析方法。high-pressure liquid chromatography）： 使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。15.凝胶电泳（gel electrophoresis）： 以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。16.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS，sodium dodecyl sulfate poly- acrylamide gel electrohoresis）： 在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS只是按照分子的大小分离，而不是根据分子所带的电荷及分子大小进行分离的。17.等电聚胶电泳（IFE，isoelectric focusing electrophoresis）： 利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶中制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度中的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了，因而停止移动，因而把不同的蛋白质分开。18.双向电泳（two-dimensional electrophorese）： 等电聚胶电泳和SDS的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。19.Edman降解（Edman degradation）： 从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。20.同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。 21.构型（configuration）: 有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。22.构象（conformation): 指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。23.肽单位（peptide unit）: 又称为肽单元（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子、碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。24.蛋白质二级结构（protein secondary structure）:分子伴侣（molecular chaperones）