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平行β-折叠和反平行β-折叠的结构比较 Raf蛋白和Rap蛋白通过β-折叠形成二聚体 指伸展的肽链形成180?o的U形回折。β-转角具有如下特征： （1）肽链骨架以180?o回折而改变了肽链的方向； （2）由肽链上四个连续的氨基酸残基组成，其中n位氨基酸残基的-C=O与n＋3位氨基酸残基的-NH形成氢键； （3）Gly和Pro经常出现在这种结构之中； （4）有利于反平行β-折叠的形成，这是因为β-转角改变了肽链的走向，促进相邻的肽段各自作为β-股，形成β-折叠。 β-转角 β-凸起 β-凸起是由于β-折叠股中额外插入一个氨基酸残基，使原来连续的氢键结构被打破，从而使肽链产生的一种弯曲凸起结构。β-凸起主要发现在反平行β-折叠之中，只有约5%的β-凸起出现在平行的β-折叠结构之中。β-凸起也能改变多肽链的走向，但没有β-转角那样明显。 无规则卷曲 在蛋白质分子中，除了上述四种有规则的二级结构以外，还有一些极不规则的二级结构，这些结构统称为无规则卷曲。一般说来，无规则卷曲无固定的走向，有时以环的形式存在，但也不是任意变动的，它的2个二面角（ф,ψ）也有个变化范围。 将相邻二级结构连结在一起的环结构（黄色） 拉氏作图法 一个多肽的构象可以通过以? 为横坐标、 ?为纵坐标作图来表示，这种作图方法被称为R拉氏作图法。在拉氏图上，每一个氨基酸残基的（?，?）成为图中的一个点。理论上，?和?可