病理生理学,酶幻灯片.ppt

抑制剂仅与酶-底物(ES）结合，使酶失去催化活性，抑制剂与ES结合后减弱了ES解离成E和P的趋势，更加有利于底物和酶的结合，这种现象恰好与竞争性抑制相反，故称为反竞争性抑制作用。如Km值有改变（增大或减小），则称为混合性抑制（竞争性与反竞争性的混合）。 反竞争性抑制作用 E+S E+P ES + I ESI + + E S ES ESI E P 反竞争性抑制模式图 E + S + I ES + I ESI Ki + （1+ ） Ki [I] Km [S] · （1+ ） Ki [I] Vm [S] V = 1 Km Vm 1 ·（1 + ） Ki [I] 1 Vm [S] · + V = 反竞争性抑制剂、底物和反应速度的动力学关系 米氏方程式 林-贝氏方程式 1 Km 1 [S] 1 Vm 0 1 V ·（1 + ） Ki [I] 1 Vm 有反竞争性抑制剂 无抑制剂 ·（1 + ） Ki [I] Km 1 Km 和Vm均降低 反竞争性抑制图 反竞争性抑制特点 抑制剂只与酶－底物复合物结合； 抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度； 动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。 必需激活剂是酶活性表现所不可缺少的，若无必需激活剂存在，将测不