BSA与羟磷灰石相互吸附的FTIR-ATR光谱.pdfVIP

物理化学学~E(WuliHuaxueXuebao) February Acta ．一Chim．Sin．2016，32(2)，565—572 565 [Article] doi：10．3866／PKU．WHXB201511301 www．whxb．pku．edu．cn BSA与羟磷灰石相互吸附的FTIR-ATR光谱 叶 青。 胡 仁’ 周剑章’ 叶艺文’ 许朝曦。 林昌健’ 林种玉 (厦门大学化学化工学院化学系，固体表面物理化学国家重点实验室，福建厦门361005； 浙江师范大学 初阳学院，浙江金华321004；厦门阿尔特系统工程有限公司，福建厦门361005) 摘要 ：采用傅里叶变换红外衰减全反射 (FTIR．ATR)光谱法对牛血清 白蛋 白(BSA)在羟磷灰石 (HA) C【a，o(OH)z(PO)e】表面不同时间的相互吸附作用进行 了表征。在BSA溶液作用下，羟磷灰石表面的Ca 、 PO：一和OH一离子初始的溶解和再沉淀使得BSA与HA相互作用层层叠加，在HA表面形成从表层到次表层分 子都包含有吸附的BSA的覆盖层，从而加深两者之间的相互作用。经红外差谱法处理过的相关ATR数据表 明，BSA与HA之间的相互作用是快速的，并随时间变化进一步加强；来 自HA上POi一的P=O基团对蛋白 质肽键的酰胺Il带(一CNH)、多肽链的甲基(一CH。)和亚 甲基(--CH)上氢的吸附作用要比P—O快速而且强 烈。Ca’在该吸附过程中起了极其重要的作用，其快速与蛋白质肽键的羰基氧发生作用，并诱导该蛋白质二 级结构由B-折叠向a-螺旋和p．转角构象转变；伴随着这一构象变化，蛋白质多肽链上大多数肽键的～C=O 和H—N一活性基团从链间氢键交联中释放出来，带动众多的氢分别参与同HA表面的Ca 、POj一和OH一离 子的相互吸附作用，并牢牢地结合于HA表面；这对硬组织的再生起着重要作用，促进 了HA的生物矿化过 程 。 关键词 ：生物材料；蛋白质吸附作用；多肽；红外光谱；FTIR-ATR；生物矿化作用 中图分类号：0646 FTIR-ATR SpectrometryofBSAAdsorptiononHydroxyapati．te YEQing HU Ren’ ZHOUJian—Zhang’ YEYi．Wen’ XUZhao．Xi。 LlNChang．Jian’ LlNZhong．Yu1l CStateKeyLaboratoryofP sicalChem~tryofSolidSurfaces,DepartmentofChemistry,CollegeofChemistryandChemical Engineering,XiamenUniversity,Xiamen361005，FujianProvince,PR．China； ChuyangHonorsCollege,Zhejiang NormalUniversity,Jinhua321004,Zh~iangProvincePR．China； XiamenAERTESystemEngineering CO．，LTD，Xiamen361005，FujianProvince,PR．China) Abstract：Themicrocosmicprocessofbovineserumalbumin(BSA)adsorbingontohydroxyapatite(HA)for differenttimeintervalswasinvestigatedbyFouriertransform infraredaRenuatedtotaIinternaIreflectancefFTIR． ATR)spectrometry．Theinitialdissolutionandre．precipitationofPO；一，Ca ，