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物理化学学~ (WuliHuaxueXuebao)
384 ActaP .一Chim.Sin.2015,31(2),384-392 February
A【rticle] doi:l0.3866P/KU.WHXB201412161 www.whxb.pku.edu.cn
固有无序超嗜热菌FIgM蛋白在两种不同温度下的构象变化特征
朱玉风 曹赞霞 赵立岭 王吉华 ,
(山东师范大学物理与电子科学学院,济南250014;。山东省功能大分子生物物理重点实验室,山东德 I253023;
德州学院生物物理研究所,山东德州I253023)
摘要: 基于分子动力学模拟方法 比较了超嗜热菌FIgM蛋白在常温(293K)和生理温度(358K)下的结构特征.
基于GROMACS软件包。采用OPLS-AA分子力场和TIP3P水模型,对超嗜热菌FIgM蛋白在293和358K进
行了2组独立的长时间分子动力学模拟,每组体系模拟时间为 1500ns.主要分析了两种温度下超嗜热菌FIgM
蛋 白的二级结构特征、整体构象变化及半无序化区域和结构化区域的构象特征.研究结果表明:在常温下,N端
具有一定程度的螺旋成分,但在生理温度下,超嗜热菌FIgM蛋 白的结构变得松散,螺旋结构减少,构象稳定性
减弱,H1螺旋散开,FIgM蛋 白构象灵活性增强,不稳定程度增加.这些不同温度的结构变化说明:半无序化区
域(N端)在非结合状态下有一定的螺旋结构。但该段螺旋的稳定性随温度升高而降低.超嗜热菌FIgM蛋 白会通
过增加结构的无序程度使结构更加灵活,以适应高温,从而使该类固有无序蛋 白更好地行使其功能,如提高同
其他成分的结合速率等.
关键词:FIgM蛋白: 固有无序蛋白: 分子动力学模拟:温度适应性: 结构特征
中图分类号:0643;O641
ConformationalChangeCharacteristicsintheIntrinsicallyDisordered
FIgM Proteinfrom aHyperthermophileatTwoDifferentTemperatures
ZHUYu-Feng’’。 CAOZan—Xia1。 ZHAO Li-Ling1。 WANG Ji-Hua-。-
DepartmentofPhysicsandElectronicScience.ShandongNormalUniversity,Jinan250014.PR China; ShandongProvince
KeyLaboratoryofBiophysicsyorFunctionalMacromolecules,Dezhou253023,ShandongProvince,PR.China;
InstituteofBiophysics,DezhouUniversiyt,Dezhou253023,ShandongProvince,PR.China)
Abstract: Theaim ofthisworkwastocomparethestructuraIcharacteristicsoftheFlflM proteinfrom the
thermophileaquifexaeoficusatroomtemperature(293K)andatthephysiologicaltemperature(358K)using
moleculardynamicssimulations.TwoindependentIong.timemoleculardynamicssimulationswereperformed
usingtheGROMACSsoftwarepa
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