一章 蛋白质化学.pptVIP

整理：K1 K2 [Ala±]= [Ala±] [H+] [H+] 　　　K1 K2= [H+]2 两端取对数：-lg [H+]2 =-lg K1-lg K2 　　　　∵-lg K1 = pk1 -lg K2= pk2 　　　　∴2 （-lg [H+]）= pk1+pk2 根据pH 的定义得：pH=lg 1/ [H+] =-lg [H+] 　　　　　　　　∴ 2 pH=pk1+pk2 　　　　　　　　pI=1/2( pk1+pk2 ) 中性氨基酸：pI = (pK1 + pK2 )/2 酸性氨基酸：pI = (pK1 + pKR-COO- )/2 碱性氨基酸：pI = (pK2 + pKR-NH2 )/2 pK 1指α-羧基离解常数的负对数值； pK 2指α-氨基离解常数的负对数值 pK R指侧链R基离解常数的负对数值。 构成蛋白质的结构单元分子 20种基本氨基酸 （3）β-转角（β-turn） 为了紧紧折叠成紧密的球蛋白，多肽链常常反转方向，成发夹形状。一个氨基酸的羰基氧以氢键结合到相距的第四个氨基酸的氨基氢上。 N—1CH—C C 2CH N—H O=C 3CH N C—4CH—N R R H O H R R O H O β-转角经常出现在连接反平行β-折叠片的端头。 （4）自由回转 没有一定规律的松散肽链结构。酶的活性部位。 2. 超二级结构和结构域 超二级结构是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。 结构域是球状蛋白质的折叠单位。多肽链在超二级结构的基础上进一步绕曲折叠成紧密的近似球行的结构，具有部分生物功能。对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个以上结构域缔合而成三级结构。 3. 蛋白质的三级结构 ——指多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的分布。 肌红蛋白 4. 蛋白质的四级结构 ——多肽亚基（subunit）的空间排布和相互作用。亚基间以非共价键连接。 血红蛋白 共价键 次级键 化学键 肽键 一级结构 氢键 二硫键 二、三、四级结构 疏水键 盐键 范德华力 三、四级结构 （三）蛋白质分子中的共价键与次级键 肌红蛋白是1957年由John Kendrew 用X射线晶体分析法测定的有三维结构的第一个蛋白质。它是典型的球形蛋白质，高度折叠成紧密结构，疏水氨基酸残基大部分埋藏在分子内部，极性残基在表面。肌红蛋白中有8条α-螺旋。由多肽的折叠形成的疏水空隙内是血红素辅基，通过肽链上的His残基与肌红蛋白分子内部相连，它对肌红蛋白的生物活性是必需的（与O2结合）。 六、蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质分子具有多样的生物学功能，需要一定的化学结构，还需要一定的空间构象。 （一）蛋白质一级结构与功能的关系 1. 种属差异 蛋白质一级结构的种属差异十分明显，但相同部分氨基酸对蛋白质的功能起决定作用。根据蛋白质结构上的差异，可以断定它们在亲缘关系上的远近。 2.分子病 ——蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常有所不同的遗传病。 镰状细胞贫血（sick-cell anemia） 从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。 β-链 1 2 3 4 5 6 7 Hb-A Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys… Hb-S Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys… Val 取代Glu 含氧-HbA O2 O2 粘性疏水斑点 含氧HbS 脱氧HbS 疏水位点 血红蛋白分子凝集 （二）蛋白质构象与功能的关系 别（变）构作用：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用。因别构而产生的效应称别构效应。 血红蛋白是别构蛋白，O2结合到一个亚基上以后，影响与其它亚基的相互作用。 肌红蛋白 血红蛋白 在肺部O2的压力 在毛细血管中O2的压力 饱和度 0 0.5 1 20 40 60 80 100 120 O2压力 2 4 6 8 10 12 14 0.5 1.0 1.5 2.0 OH-加入的当量 pH pK1 pI pK2 （3） （2） （1） Gly的滴定曲线 OH- OH- +H3N—C—COOH H H （1） +H3N—C—COO- H H （2） H2N—C—COO- H H （3） Gly解离作用 七、蛋白质的性质 （一）蛋白质的相对分子量 蛋白质相对分子量在10 000~1 000 000之间。测定分子量的主要方法有渗透压法、超离心法、凝胶过滤法