免疫球蛋白-最新医学免疫学课件.pptVIP

型（type）: 轻链C区抗原的差异 λ、κ两型轻链 λ、κ两型Ig 亚型（subtype）: 同一型免疫球蛋白中, 按其轻链C区N端 氨基酸排列的差异，又可分为亚型 Susumu Tonegama Ig的基因结构 Nobel Prize 1987 外源因素所致——Ig的多样性 多样性抗原 多样性抗体 内源因素所致——Ig的血清型 Ig分子上有三类不同的抗原表位 同种型 同种异型 独特型 同种型（isotype） 种属型标志，Ig C区 同种异型（allotype） 个体标志，Ig C区 独特型 （idiotype）每个Ig分子所特有 独特位（Id) HVR/CDR/Id 第三节??? 免疫球蛋白的功能 Ig V区的功能——特异性结合抗原 CDR识别和结合特异性抗原 Ig C区的功能 激活补体 IgM、IgG1-3与抗原结合活化补体的经典途径 IgA、IgE和IgG4的聚合物可活化补体的旁路途径 Ig电泳区带：大部分Ig在γ区带 曾有γ球蛋白（丙种球蛋白）之称 丙种球蛋白(G-γ) ≠ 抗体 ≠ Ig Emil Adolf von Behring 1901 Nobel prize(the first) 与抗体有关的诺贝尔奖获得者 1901 von Behring 血清治疗 1908 Ehrlich Metchnikoff 抗体生成、吞噬 1972 Edelman Poter 抗体分子结构 1977 Yalow 放射免疫测定 1984 Koler,Milstein Jerne 单克隆抗体 1987 Tonegawa Ig基因结构 Rodney Porter 1917-1985 Nobel Prize in 1972 Gerald Edelman 1929 -- Nobel Prize in 1972 第一节??? 免疫球蛋白的结构 四条对称的多肽链 2重链 2轻链 通过二硫键连接 构成Ig单体 “T”/“Y”形 一、免疫球蛋白的基本结构 N C N 重链与轻链 重链（heavy chain，H链） 450～550个 氨基酸残基 分子量 约55～75kD 根据Ig重链 抗原性的差异 分五类： γ- IgG μ- IgM α- IgA δ- IgD ε- IgE 轻链（light chain，H链） 重链的1/2 214个氨基酸残基 两型: κ、 λ 正常人血清Ig κ : λ = 2 :1 天然的Ig单体 两条重链同类 两条轻链同型 可变区和恒定区 可变区(variable region, V区） 近N端 1/2 L链（VL） 1/4（或1/5） H链（VH） 氨基酸组成及序列 变化大 N C 高变区（HVR） （hypervarible region） V区内氨基酸的 组成和排列顺序 变化最为剧烈的 特定部位 L链3个,H链3个 高变区 = 互补性决定区 = 独特型决定簇 Ig分子中的同一结构部位 骨架区（framework region,FR） 稳定CDR的空间构型 以利CDR与抗原表位 精细的特异性结合 VH或VL各有 FR1、FR2、FR3、FR4 四个骨架区 恒定区（C区） 氨基酸组成 在同一物种的 同一类Ig中 相对稳定 重链和轻链的C区 分别称为: CL CH 1、2、3、(4) N C 在同一种属中，针对不同抗原的同一类别Ig C区相近(氨基酸组成和排列顺序比较恒定，免疫原性相同) 但V区各异 绞链区（hinge region） 位于CH1～CH2之间 富含脯氨酸，易伸展弯曲，对蛋白酶敏感 作用: 使Ig分子发生构型改变 T Y 利于V区与不同距离的抗原表位结合 暴露补体结合位点 “T” “Y” 结构域