第4章酶精选.pptx

Enzyme;　　第1节　 　概　　述;一、酶的概念;酶学研究简史;Louis Pasteur (1822～1895) ;二、酶的命名与分类;（1）底物名称;;;酶的分类 1.氧化还原酶类(oxidoreductases) 2.转移酶类 (transferases ) 3.水解酶类 (hydrolases) 4.裂解酶类 (lyases) 5.异构酶类( isomerases) 6.合成酶类 (ligases, synthetases);三、酶的化学本质;　　　第2节　　 酶的分子结构与功能;一、酶的分子组成;从化学本质看辅助因子　 　1.　无机金属元素 　2.　小分子有机化合物;1.　金属离子对酶的作用;金属离子在酶分子中的作用： 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用，如Mg2＋； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。;2.　小分子有机化合物;;按辅助因子与酶蛋白结合的紧密程度;酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的种类与性质;;二、酶的活性中心;定义：酶与底物结合并发挥其催化作用???部位。 酶活性中心的必需基团往往在一级结构相距较远，甚至可分散于不同肽链，但空间结构相互靠近，集中于分子表面的某一空间区域，故“活性中心”又称为“活性部位”。;必需基团(essential group) 酶分子中一些与酶活性密切相关的化学基团。;;溶菌酶的活性中心;溶菌酶的活性中心; 从空间结构上看，酶的活性中心是酶分子多肽链折叠而成的形如裂隙或凹陷的三维空间结构区域，常常深入到酶分子的内部，多为氨基酸残基的疏水基团组成的疏水环境，这种环境有利于底物与酶形成复合物。 酶活性中也含有一些极性基团，在非极性的微环境中，这些极性基团有利于酶的催化活性。;第3节 酶促反应的特点与机制The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction ;酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。;（一）酶促反应具有极高的效率 ;;(二)酶促反应具有高度的特异性 酶的特异性或专一性： 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物。;;绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。(严格正确) ;相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。(不十分严格);立体异构特异性：只作用于底物的一种立体异构体，或其催化的结果只能生成一种立体异构体。;;（三）酶促反应的可调节性;根据酶蛋白特点和分子大小把酶分为三类：;　　多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme)一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。 　　一条酶蛋白肽链上可以有多个活性中心，能完成多种催化作用 　　eg. 肝脂肪酸合成酶，七个活性中心 　　;二、酶促反应的机制; 该学说认为酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而是在酶和底物结合的过程中，底物分子或酶分子，有时是两者的构象同时发生了一定的变化后才互补的，这时催化基团的位置也正好在所催化底物键的断裂和即将生成键的适当位置。这个动态的辨认过程称为诱导契合。 ;;（二）邻近效应与定向效应;普通化学反应—随机碰撞（受浓度、碰撞角度影响） 相当于——社会上的自由恋爱 酶的活性中心—相当于“婚姻介绍所” 邻近作用提高了酶活性（“婚介”）中心的底物浓度（—非婚男女集中） 定向作用缩短了底物与催化基团间的距离 提高反应速度（成功率）108倍;;（四）表面效应;第4节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction ; 概念 研究酶促反应的速度及其影响因素。 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。;;;当底物浓度高达一定程度;（一）米－曼氏方程式 Michaelis Menten;;米－曼氏方程式推导基于两个假设： 反应速度为初速度，即反应刚刚开始，产物的 生产量极少，逆反应不予考虑，此时反应速度V与 [ES]成正比，即 V＝k3[ES] (1) ;推导过程;当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，即[E]＝[ES]，反应达最大速度 Vmax＝K3[ES]＝K3[E] (5);（二）Km值和Vmax的意义;;E + S;（4）当[S]Km值时;（5）当[S]Km时，;（三）Ｋm值与Ｖmax值的测