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大豆蛋白在食品体系中特性 　　当今社会，在食品加工的各个领域中大豆蛋白应用地越来越广泛。一方面是由于大豆蛋白的资源丰富、营养价值高、原料成本低；另一方面则是因为大豆蛋白还具有与食品的嗜好性、加工性等相关的各种功能特性 食品体系中，蛋白质功能特性是指在食品加工、储存和消费中，蛋白质和其他食品组分相互作用表现出的物理化学性质的总和（如溶解性、乳化性、起泡性、凝胶性等）。决定蛋白质的功能性的因素有蛋白质本身的性质（蛋白质分子大小、形状、氨基酸组成和序列、电荷分布和净电荷、表面疏水性、空间结构、分子的柔性及刚性）、所处体系的性质（温度、pH值、离子强度和离子对种类、脂类和糖类、食品添加剂等）以及蛋白质分子内和分子间的相互作用。从分子水平上看，蛋白质的功能性是蛋白质的水合性质和与蛋白质表面性质有关的性质。蛋白质的功能特性也可以看成是蛋白质-水的相互作用、蛋白质-蛋白质的相互作用、蛋白质-空气的相互作用，体现蛋白质的流体力学性质和界面性质 大豆蛋白的利用，无论是直接利用天然资源，还是已开发产品中蛋白质的再利用，都要综合考虑大豆蛋白的功能和营养特性。营养特性是蛋白质资源的基础，而功能特性则决定蛋白质的加工性能。大豆蛋白质往往含有脂肪、糖类及矿物质等，在加工过程中还需加入抗氧化剂、乳化剂、稳定剂等非蛋白组分，这些成分都会不同程度地影响蛋白质的内在性质，因此充分了解大豆蛋白的功能特性和营养特性，以及加工过程中加热、冷却、电渗析、膜过滤等工艺对植物蛋白质功能、性质的影响，才有可能生产出符合市场需求的优质食品 大豆蛋白的溶解性 溶解性是指蛋白质在水溶液或食盐溶液中溶解的性能，其溶解的程度又称溶解度。在各种不同条件下，溶解度性质是蛋白质可应用性的一个很重要的指标，它影响着蛋白质的凝胶作用、乳化作用和起泡作用的能力。高溶解度的蛋白质有较好的功能特性，也就是说其具有良好的胶凝性、乳化性、发泡性、脂肪氧化酶活性也较高，比较容易掺合到食品中；而低溶解度的蛋白质的功能性和使用范围则受到限制 大豆蛋白质的溶解性受原料的加热处理、溶出时加水量、pH、共存盐类等条件的影响很大。加热处理时，大多数蛋白质的溶解度是显著地和不可逆地降低。pH 对球蛋白影响较大，在pH4.2～4.6时，球蛋白几乎不溶解。共存盐类对溶解度也有影响，如有氯化钠和氯化钙存在时，即使在等电点范围内，pH4.2～4.6也能溶解。另一方面，一些盐类（如石膏粉）能降低蛋白溶解度，可作沉淀剂 影响大豆蛋白溶解性主要包括内在因素和外在因素两方面：内在因素包括疏水作用、氢键作用等；外在因素则包括pH、盐的种类和离子强度等。例如，随着离子强度从0增加到0.1molL-1 ，大豆分离蛋白的溶解性不断下降；但是当离子强度高于0.1molL-1时溶解性又会有所上升。pH值会影响大豆分离蛋白中的各组分溶解度，如果缓冲体系中离子强度低于0.03molL-1，当pH 值大约在6.0左右时，大豆球蛋白溶解性很差而β-大豆伴球蛋白却很好；然而pH值大约在4.8时β-大豆伴球蛋白却很难溶 蛋白质的溶解性与它的等电点有密切的关系，但是目前对大豆分离蛋白及其组分等电点的报道因为实验条件的不同并不能很好地统一起来。如大豆分离蛋白的等电点有报道为pH=4.64，但也有文献报道为pH=4.2；β-大豆伴球蛋的等电点为pH=4.8，大豆球蛋白等电点为pH=6.4。很明显，大豆分离蛋白的等电点与其两个重要组分大豆球蛋白和β-大豆伴球蛋白的等电点并不匹配，这可能是在实验中蛋白质分散体系并不相同，如采用缓冲溶液（磷酸盐缓冲液、tris-HCl缓冲液等）、甘油、尿素以及KCl和NaCl的浓溶液等，也有使用巯基乙醇作变性剂先破坏其次价键的例子。但是，目前这些分散体系都是悬浊液或乳浊液，极少有得到光学澄清的大豆分离蛋白水溶液的报道 大豆蛋白的乳化性 在食品乳化体系中，蛋白质能够降低油水界面的界面张力，从而阻止体系中油滴的聚集，提高体系的稳定性。常用乳化能力、乳化活性指数（EAI）和乳化稳定性指数（ESI）来评价蛋白质的乳化性质。乳化能力是衡量蛋白质促进油- 水型乳状液形成能力的指标。乳化稳定性是指维持乳状液稳定存在的能力。蛋白质是一种表面活性剂，它能降低水和油的表面张力，使之易于乳化。另一方面，蛋白质分散在非连续相和连续相之间的界面上，阻止非连续相的聚积，起到稳定乳状液的作用。乳化能力及乳化稳定性受多种因素的影响。如蛋白质浓度、pH 值、溶解性、离子强度、糖类物质的存在、温度等。大豆分离蛋白是一种表面活性剂，它既能降低水和油的表面张力，又能降低水和空气的表面张力，所以容易形成较稳定的乳状液。而乳化的油滴被聚集在油滴表面的蛋白质所稳定，从而形成一种保护层。这个保护层可以防止油滴聚集和乳化状态的破坏，从而使乳化性能稳