第二章氨基酸2.ppt

第二章 氨基酸 第一节氨基酸的分类 组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构分为20种，20种氨基酸按R的结构和极性的不同有以下两种分类方法。 氨基酸是羧酸分子中碳链上的氢原子被氨基取代 后的生成物，分子中含有氨基和羧基两种官能团 一、α-氨基酸的结构、命名和分类 1．分类： (1)据氨基和羧基的相对位置分为 α—氨基 酸、β—氨基酸和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸 (2)根据R的结构不同分类 (3)根据侧链R的极性不同分为非极性和极性氨基酸 氨基酸的R基团不带电荷或极性极微弱的属于非极性R基氨基酸，如：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、脯氨酸。它们的R基团具有疏水性。 氨基酸的R基团带电荷或有极性的属于极性氨基酸，它们又可分为： (1)极性R基氨基酸：R基团有极性，但不解离，或仅极弱地解离，它们的R基团有亲水性。如：丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺、天门冬酰胺。 (2)酸性R基氨基酸：R基团有极性，且解离，在中性溶液中显酸性，亲水性强。如天门冬氨酸、谷氨酸。 (3)碱性R基氨基酸：R基团有极性，且解离，在中性溶液中显碱性，亲水性强。如组氨酸、赖氨酸、精氨酸。 （4）分非必需氨基酸和必需氨基酸 1、必需氨基酸（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是： 赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退还； 色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生； 苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； 蛋氨酸（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； 苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； 亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸； 缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。 组氨酸（Hlstidine）：作用于代谢的调节； 精氨酸（Argnine）：促进伤口愈合，精子蛋白成分。 非必需氨基酸（nonessential amino acid）： 指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 （6）稀有氨基酸 第二节 氨基酸的理化性质 二、α-氨基酸的化学性质 分子中既有氨基又有羧基， 具有胺和羧酸的性质 例如：氨基酰化——乙酰氯、醋酸酐 等都可作酰化剂，得到相应的氨基酸衍生物 等电点 当溶液调节至一定的pH值时，氨基酸可以两性离子的形式存在，将此溶液置于电场中，氨基酸不向电场的任何一极移动，即处于电中性状态，这时溶液的pH值称为氨基酸的等电点，通常以pl表示。 5.氨基的烃基化 2，4-二硝基氟苯能与氨基酸的氨基发生反应，作为测定N端的试剂 六） 受热反应 α-氨基酸受热时，两分子α-氨基酸失水形成哌嗪二酮的衍生物 七）氨基酸异构化 除甘氨酸外，所有蛋白质的?-C上均含有四个不同的取代基， ?-C为不对称碳，空间有两种互为对应体的排列方式D和L构型。 化学方法很难区分 如果有必要对两种异构体的外消旋混合物进行拆分，则可以利用异构体专一性酶将其中一种不需要的氨基酸降解，而另一种则保持不变。 在一个样品中可以利用异构体专一性酶对其中一种异构体的氨基酸进行选择性测定，因为另一种异构体不能作为酶的底物，酶也就不能显示其活性。 如：L-氨基酸氧化酶只对L-氨基酸显示反应活性。 氨基酸外消旋法是测定骨化石年代的一种方法。由于受细菌和酶的作用生物体遗骨中的蛋白质，分解成L型氨基酸。随骨质埋藏时间的延长，L型逐渐向D型转变，最后达成1：1的平衡状态。将骨质样品水解、脱盐后，用氨基酸自动分析仪可测出D／L比值，据此可测定考古年代。 第三节 氨基酸的分离与测定 蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解。 例如：一种单纯蛋白质用6N盐酸在真空下110℃水解约16小时，可达到完全水解(酸水解的条件下，色氨酸、酪氨酸易被破坏)。 利用层析等手段分析水解液，就可证明组成蛋白质分子的基本单位是氨基酸。构成天然蛋白质的氨基酸共20种。这些氨基酸为L-α-氨基酸(L-α-amino acid)。 生物界中也发现一些D系氨基酸，主要存在于某些抗菌素以及个别植物的生物碱中。 商品化的氨基酸分