活性中心的必需基团.ppt

第三章 酶化学 本章要求： 1、了解酶的概念、分类与命名。2、掌握酶的化学本质及催化特点。3、了解酶分子的结构特点；熟悉酶原的激活、同工酶的概念及其意义； 4、了解酶的作用机理：酶的催化作用与分子活化能的关系、中间产物的生成、酶作用机理的有关学说。5、熟悉酶作用的专一性类型。6、掌握酶促反应动力学：米氏方程、温度、pH、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响；了解可逆抑制作用的动力学特点。7、了解别构酶、多酶体系、诱导酶、固定化酶的概念。 第一节 一般概述 第二节 酶分子的结构特点 第三节 酶促反应的特点及机理 第四节 酶促反应动力学 第五节 调节酶 第六节 酶活性测定 第七节 酶的分类与命名 2、?? 酶与非生物催化剂相比的几点共性： ①催化效率高，用量少（细胞中含量低）。 ②加快反应速度但不改变化学反应平衡点。 ③降低反应活化能。 ④反应前后自身结构不变。 加快反应的速度，但不改变反应的平衡。 辅酶/辅基的作用特点 辅酶在催化反应过程中，直接参加了反应。 每一种辅酶都具有特殊的功能，可以特定地催化某一类型的反应。在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其它基团。 同一种辅酶可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。 一般来说，全酶中的辅酶决定了酶所催化的类型（反应专一性），而酶蛋白则决定了所催化的底物类型（底物专一性）。 酶分子中的金属离子 根据金属离子与酶蛋白结合程度，可分为两类：金属酶和金属激活酶。 金属酶(metalloenzyme)：酶蛋白与金属离子结合紧密。如 Fe2+/ Fe3+ 、Cu+/Cu3?、Zn2+ 、Mn2+、Co2? 等。 金属激活酶(metal-activated enzyme) ：金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不紧密。 金属离子的作用：稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；中和阴离子，降低反应中的静电斥力。 金属离子催化作用 金属离子可以和水分子的OH-结合，使水显示出更大的亲核催化性能。 ? 电子传递中间体 许多氧化-还原酶中都含有铜或铁离子，它们作为酶的辅助因子起着传递电子的功能。 二、酶的结构 1．结合部位 Binding site 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。 2．催化部位（catalytic site） 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心 结合部位决定酶的专一性 催化部位决定酶所催化反应的性质 亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。 酸碱性基团：天冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。 酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。 结合基团 活性中心内必需基团 催化基团 活性中心外必需基团 举例：胰凝乳蛋白酶 1. 酶特征：3条肽链（A,B,C），4个-S-S-, 由1条 245AA肽链的酶原激活后形成的。 2. 活性中心：位于两条平行肽链的裂隙中，适合 芳香族侧链进入。 催化基团: Ser195, His57,Asp102(也参与底物结合) 一些酶活性中心的氨基酸残基 酶 残基总数 活性中心残基 牛胰核糖核酸酶 124 His12, His119, Lys41 溶菌酶 129 Asp52, Glu35 牛胰凝乳蛋白酶 245 His57, Asp102,Ser195 牛胰蛋白酶 238 His46, Asp90, Ser183 木瓜蛋白酶 212 Cys25, His159 弹性蛋白酶 240 His45, Asp93, Ser188 枯草杆菌蛋白酶 275 His46, Ser221 碳酸酐酶 258 His93-Zn-His95 His117