第六章：酶.PPT

第六章：酶 近年来，随着发酵技术的不断提高，酶制剂己在淀粉类食品、蛋白类食品、果蔬类食品、功能性食品的生产，食品保鲜和食品分析等食品行业的各个领域得到广泛应用。 第一节：引言 1.酶对食品科学的重要性 1.1食品体系中的酶 内源酶 外源酶 1.2重要性 食品化学：注重在食品加工、保藏过程中怎样充分发挥酶的有利作用，控制酶的负面作用。 2.酶的本质 酶是什么？ 酶是具有催化作用的生物大分子。 3.酶的催化特点 高效性 专一性 作用条件温和 可以调控 3.1高效性 3.1.1举例 就分子比(molecular ratio)而言， 以摩尔为单位进行比较，酶的催化效率比化学催化剂高107～1013倍，比非催化反应高108～1020倍。 2H2O2→2H2O+O2 1mol H2O2酶能催化 5×106mol H2O2的分解 1mol Fe3+只能催化6×10-4molH2O2的分解 3.2.2酶为什么具有催化高效性？ 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S ??? P + E 3.2专一性 3.2.1酶的活性中心 酶是蛋白质，是大分子化合物，在这样一个大分子中只有一小部分是与底物结合，并与催化作用直接有关，这个部位称酶的活性中心。 组成酶活性中心的氨基酸侧链基团主要有Glu和ASP的-COOH，Lys的ε-NH2，His的咪唑基，Ser的-OH，Cys的-SH，Tyr的侧链基团。 3.2.2酶为什么具有催化专一性？ 3.3作用条件温和 一般范围：20～60℃ 左右，常压，近中性的pH值环境。 思考：酶为什么要求作用条件温和？ 3.4可以调控 酶浓度调节 环境条件调节 共价修饰调节 限制性水解调节 抑制剂调节 反馈调节 金属离子和其它小分子化合物调节 4.酶的命名 4.1习惯命名法 通式 底物的名称＋催化反应的类型＋“酶”字 说明：对于水解酶类，在命名时可省去说明反应类型的“水解”字样。 4.2系统命名法 4.2.1通式 酶作用底物＋酶作用基团＋催化反应类型＋“酶”字 举例 β－D－葡萄糖，氧1－氧化还原酶 4.2.2国际系统分类法 氧化还原酶类 Oxidoreductases 转移酶类 Transgerases 水解酶类 Hydrolases 裂合酶类 Lyases 异构酶类 Isomerases 合成酶类 Synthetases Synthases 编号 用4个阿拉伯数字的编号表示，数字中用“·”隔开，前面冠以EC（为Enzyme Commission）。 EC 类.亚类.亚亚类.排号，如EC 1.1.1.1 Enzyme Handbook， Thomas E Barman编，Vol I, Vol II 1969年。 Enzyme Handbook，Thomas E. Barman编 Supplement I, 1974年。 5.酶的组成 5.1单纯蛋白质酶类 5.2结合蛋白质酶类 全酶=酶蛋白+辅助因子（辅酶、辅基或金属离子） 注意几个概念 辅酶（coenzyme） 辅基（prosthetic group） 单体酶（monomeric enzyme） 寡聚酶（oligomeric enzyme） 多酶复合体（multienzyme complex） 6.生物体系中的酶（自学） 人体内的消化食物的酶类及分布 酶在细胞组织中的存在方式 常见食品原料中的重要酶类 7.酶的纯化和鉴定（自学） 了解食品加工中，使用酶制剂要注意的两个问题： 纯度 剂量 几个概念：酶活力、酶的活力单位、酶的比活力 第二节：影响酶活力的因素 底物的浓度 酶的浓度 pH值 温度 水分活度 抑制剂 其它环境条件 1.底物浓度对酶活力的影响 在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。 当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。 米氏方程 当反应速度等于最大速度一半时,即V = 1/2 Vmax, Km = [S] 上式表示,米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。 2.酶浓度对酶活力的影响 当[E]﹤﹤ [S] 时： 情况① 情况② 情况③ 3.pH对酶活力的影响 各种酶在最适pH时所处的解离状态往往最有利于该酶与底物结合并发生催化反应，活力最高。 如胆碱酯酶解离成两性离子时活力最大，而精氨酸酶则需解离成负离子时活力最大。 4.温度的影响 温度对酶活力的影响是多方面的： ①影响ES→ E+P这一步的速度； ②影响酶的稳定性； ③影