肌红蛋白的三级结构 - 河北科技大学.doc

第 8 次课 2 学时 上次课复习： 1. 肽键的特点；蛋白质紫外吸收特点；茚三酮反应；双缩脲反应； 2. 肽的酸碱特性；求某肽的pI及在某pH下所带净电荷； 3. 蛋白质一级结构测定序列的步骤？ 4. 举例说明氨基酸序列与生物功能的关系？ 本次课题（或教材章节题目）：第三章　蛋白质　第四节 蛋白质的三维结构 　　　　　　　 　　　　　　　　　　　　　 第五节　蛋白质结构与功能的关系 教学要求： 1.理解并掌握蛋白质二、三、四级结构、超二级构、结构域层次和概念。 2．维持蛋白质各空间结构的主要作用力。 3．能够举例说明蛋白质的结构与功能的关系。 4．了解蛋白质折叠和结构预测。 重 点：蛋白质二级结构特点；结构域；超二级构；球状蛋白质结构特点 难 点：结构域及生物学意义；蛋白质的结构与功能的关系 教学手段及教具：课堂讲授与PowerPoint演示相结合。 讲授内容及时间分配： 复习：5分 第四节 蛋白质的三维结构（40分） 一、研究蛋白质构象的方法 二、稳定蛋白质三维结构的作用力 三、蛋白质的二、三、四级结构 四、蛋白质折叠和结构预测　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　 第五节　蛋白质结构与功能的关系（40分） 一、氧结合蛋白　 二、免疫球蛋白（抗体） 三、肌球蛋白与肌动蛋白 小结：5分 课后作业 1.简述蛋白质一、二、三、四级结构？维持蛋白质二、三、四级结构的作用力分别是？维持三级结构的主要作用力是？ 2.结构域；超二级结构；别构蛋白质；别构效应；协同效应；同促效应；异促效应；波尔效应； 3.球状蛋白结构特点？疏水侧链和亲水侧链的分布？ 4.肌红蛋白与血红蛋白结构？各有几个氧结合位？与氧结合的铁是2价还是3价？与氧亲和力有无差别？ 5.导致镰刀状细胞贫血病的分子机理是？ 6.举例说明蛋白质结构与功能的关系？ 参考资料 《生物化学》科学出版社　　现代生物学精要速览中文版　　王镜岩等译 《生物化学简明教程》　高等教育出版社　　罗纪盛等 第四节 蛋白质的三维结构（构象） 研究蛋白质构象的方法 稳定蛋白质三维结构的作用力 蛋白质天然折叠结构决定因素 蛋白质的二、三、四级结构 蛋白质折叠和结构预测 三维结构示意图　 一、研究蛋白质构象的方法 1.应用间接的X射线衍射法（技术） 2.研究溶液中蛋白质构象的光谱学法 X射线衍射研究证明 天然的蛋白质分子并不是一条走向随机的松散肽链，每一种都具有自己特定的空间结构。线性的多肽链在空间中折叠成特定的三维结构，这种空间结构通常称为蛋白质的高级结构或分子构象。 二、稳定蛋白质三维结构的作用力 非共价键：氢键、疏水相互作用力、范德华力、盐键 共价键：二硫键 疏水相互作用 水介质中球状蛋白质的折叠总是似向于把疏水残基埋在分子内部。这一现象称。 （被迫） 非极性溶剂、去污剂是破坏疏水作用的试剂。 三、蛋白质天然折叠结构决定因素 与溶剂分子的相互作用 溶剂的pH和离子组成 多肽主链折叠的空间限制。 蛋白质的氨基酸序列 1.多肽主链折叠的空间限制 二面角决定肽链的构象 氨基酸序列规定蛋白质的三维结构 二面角决定肽链的构象 蛋白质中非键合原子之间的最小接触距离 二面角所规定的构象能否存在，主要取决于两个相邻 肽单位中非键合原子之间的接近有无阻碍。 可允许的Φ和ψ值：拉氏构象图　 肽链实际所取构象的范围是有限的。 2.氨基酸序列规定蛋白质的三维结构 　235页 核糖核酸酶的变性与复性实验说明：　 肽链的一维信息控制肽链自身折叠成天然构象。 二硫键稳定结构。 练习题 某一肽段经盐酸水解组成分析含5种氨基酸，其N端非常容易环化。经CNBr处理后得一游离碱性氨基酸，Pauly反应呈阳性。若用胰蛋白酶作用则得两个肽段；其一为坂口反应阳性，另一个在280nm有强的光吸收，并呈Millon氏阳性反应。求此肽的氨基酸排列顺序。 　Glu-Arg-Try-Met-His 四、蛋白质的二、三、四级结构　第207页 1.二级结构(Secondary） 指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。 维系力：链内或链间形成的氢键。 由R基的短程顺序决定。 主要有(-螺旋、(-折叠、(-转角。 （1）(-螺旋(Alpha,1950年) 0.54nm, 3.6；0.15nm 氢键 偶极矩、帽化、手性、协同性。 3.613 -- 螺旋　310　、　4.416 右手(-螺旋 两亲螺旋：在这类螺旋中，和螺旋的轴相平行的两个侧面的残基常有一些规律性的分布，一侧亲水残基较集中，其中有较多的带电的残基；另一侧疏水残基较多。 影响α-螺旋形成和稳定的因素 氨基酸组成和排列顺序 氨基酸所带电荷性质（R基的电荷性