第二部分 《医学生物化学及分子生物学》本科课程质量标准 课程编号 .docVIP

第二部分 《生物化学及分子生物学》本科课程质量标准 课程编号： 课程名称：生物化学及分子生物学 英文名称：Biochemistry and Molecular biology总 学 时：学时。（理论课：学时；实验课：40学时） 学 分：5学分 适用对象：预防医学、口腔医学、护理学、临床药学 课程考核：终结性考核，占总成绩60% 形成性考核，占总成绩40%。其中包括实验考核（20%）、学习态度和平时表现（10%）和课程阶段考核（10%）。 生物化学及分子生物学生物化学及分子生物学PCR技术、印迹技术、基因诊断与基因治疗等，相关技术在医学中的应用也是本门课程的重要内容。 医学生物化学及分子生物学生物化学及分子生物学生物化学生物化学及分子生物学生物化学及分子生物学生物化学及分子生物学新、新进展及， 第1章 核酸与蛋白质的结构与功能 目的要求： 一、掌握： 1．B型DNA双螺旋结构模型的要点。 2．核小体结构，真核生物mRNA、 tRNA和 rRNA的结构和功能。 3．核酸的紫外吸收特性、核酸的变性与复性的概念、Tm的概念。 4．蛋白质含氮量及其应用，肽键、肽单元、亚基的概念。 5．蛋白质一、二、三、四级结构的概念，二级结构的常见形式。 6．蛋白质变性作用的概念、变性本质，维持蛋白质胶体稳定的因素，盐析法沉淀蛋白质的原理。 二、熟悉： 1．3’，5’-磷酸二酯键、DNA一级结构、Chargaff规则、RNA的分类、增色效应与减色效应。 2．蛋白质二级结构中的α-螺旋结构特点。 3．蛋白质结构与功能的关系。 4．谷胱甘肽的结构及其生理作用 三、了解 1. 单核苷酸的组分与结构，影响Tm值的因素。 2．核酸酶的概念、研究和应用。 3．蛋白质变性因素、变性蛋白质的特征、蛋白质的复性、蛋白质的分类。 学时安排： 理论课：6学时。 教学内容： 一、基本概念或关键词：3′，5′-磷酸二酯键，Chargaff规则，DNA二级结构，核小体，核酸变性，增色效应与减色效应，Tm，肽键，肽单元，亚基，蛋白质一、二、三、四结构，蛋白质变性作用，蛋白质的等电点。 二、主要教学内容： （一）核酸 1．核酸的组成与结构： （1）核酸的化学组分、DNA和RNA组成的比较（自主学习），单核苷酸与多核苷酸，DNA的一级结构， DNA的功能（自主学习）。 （2）DNA的结构与功能：Chargaff规则，DNA双螺旋结构模型要点，DNA二级结构类型，真核生物DNA的三级结构（核小体）。 （3）RNA的结构与功能：真核生物mRNA的结构特点，tRNA三叶草结构特点， rRNA的作用。 2．核酸的理化性质： （1）核酸的紫外吸收特性及核酸的粘度。（自主学习） （2）核酸的变性和复性：核酸变性的概念、实质及变性因子；解链曲线、Tm的概念、影响Tm值的因素、增色效应；复性的概念、减色效应。 （3）核酸分子杂交与探针的概念。（自主学习） 3．核酸酶：核酸酶的概念、研究和应用。（自主学习） （二）蛋白质 1．蛋白质的组成与结构： （1）蛋白质的分子组成：元素组成（自主学习），蛋白质构件分子氨基酸的分类（自主学习），肽键、肽键平面与肽，生物活性肽（谷胱甘肽）。 （2）蛋白质的分子结构：蛋白质一级结构的概念及其重要性，蛋白质二级结构的概念及常见形式，α-螺旋结构特点和模体（自主学习），蛋白质三级结构的概念、结构域，蛋白质四级结构的概念和亚基。 2．蛋白质的理化性质： （1）两性解离和等电点（自主学习）。 （2）蛋白质的胶体性质（自主学习）。 （3）蛋白质的变性与沉淀作用：蛋白质变性概念、变性因素、实质、主要特征、蛋白质的复性；盐析法沉淀蛋白质的原理及应用。 （4）蛋白质的紫外吸收（自主学习）。 3．蛋白质结构与功能的关系： （1）蛋白质一级结构与功能的关系。 （2）蛋白质空间结构与功能的关系。 第2章 酶 目的要求： 一、掌握： 1. 酶的概念及作用特点。 2. 酶的活性中心概念、酶原及其激活的实质及意义、同工酶的概念及临床应用。 3. 米-曼氏方程、Km值的意义，竞争性抑制的概念、特点及临床应用。 二、熟悉： 1.酶浓度、温度、pH值对酶促反应的影响。 2.酶的变构调节及化学修饰调节。 3.酶与医学的关系。 三、了解： 1.酶的组成、结合酶的组成及特点、酶的作用机理。 2.非竞争性抑制的概念、特点及动力学特点。 学时安排：理论课：3学时。 教学内容： 一、基本概念或关键词：酶，酶的活性中心，同工酶，米氏方程，Km