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2017-09-02 发布于天津
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1、磷酸化修饰对两种蛋白互作的影响.pdf

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1、磷酸化修饰对两种蛋白互作的影响

1、磷酸化修饰对两种蛋白互作的影响以下研究探讨了Akt 是否通过磷酸化关键自噬因子Beclin-1 而抑制自噬这个重要的科学论题。首先，表达组成型激活 Akt （Myr-Akt ）条件下，可缓解细胞饥饿（左图）或Torin1 （右图）诱导引致的细胞自噬现象（请见p62 抗体与LC3 抗体），但这与mTOR 通路（请见p-4E-BP1 抗体）无关（图A ）。免疫共沉淀结果表明，Akt 可与Beclin-1 互作，饥饿处理可弱化这种结合（图B ）。进一步研究表明，Beclin-1 的S295 位可被Akt1 磷酸化（图C ），而Beclin-1 S234 亦可同时被磷酸化，此过程与mTOR 通路无关（图D ）。PTEN 是AKT 通路的负调节因子，在不同肿瘤细胞中可见趋向性，即磷酸化的Akt S473 （活化状态）被抑制条件下（+PTEN ），Beclin-1 的被磷酸化程度也极度减弱（图E ），可见 Beclin-1 磷酸化及其相关的自噬调节与Akt 直接相关（Wang et al., 2012 ）。 1 1 t k t k A r A- r A C o o - t r t r c y c y Flag-Beclin-1 e e v M v M S GST-Akt1 －＋＋＋ I 1 E C 3 2 Starvation －＋－＋－＋－＋ MK-2206 －－＋－ 3 G N D - Torin 1 9 E 0 B －－－－＋＋＋＋ Akti X －－－＋ 7 u M- 1 M L T F p62 M 1 7 P C D p-Beclin-1 5 8 LC3- Ⅰ S295