剖析第一章 蛋白.pptVIP

* 肽键的特点（Page 19） 1. 一般的C-N单键 肽键C-N 一般的C=N双键 （键长1.49 ?) （键长1.32?） （键长1.27?) 因此具有部分双键的性质，不能沿C-N自由旋转。 2. C=O和NH中的H原子成反式排列。 3. 与C-N键相连的N-Cα和C-Cα可以“自由旋转”，多 肽有很多可能构象。 4. 肽键中的四个原子和它相邻的两个Cα处于同一 平面，形成酰胺平面。 * 辅酶 谷胱甘肽（G－SH） g * 构象－是指蛋白质分子中所有原子在空间的排列分布和肽链走向 蛋白质是由几十到几千个氨基酸借助肽键形成的一条或多条肽 链，肽链非线形伸展，按特定方式折叠盘绕形成特定空间构象。 四、蛋白质的结构 空间上形成能够明 显区分的球状区域 * 1. 蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构是蛋白质的基本结构，包含了决定蛋白质高级结构的因素 蛋白质的一级结构研究1.氨基酸（纸层析、柱层析、薄层层析）2.顺序（N端DNFB， PITC, C端肼解法，全自动分析仪) -NH-CH-C-NH-CH-C-OH O= O= R1 - R2 - + 2HN-NH2 （肼化物+苯甲醛 沉淀分离） * 蛋白质的空间结构层次 2.　蛋白质的二级结构 　　α- 螺旋 　　β-折叠 　 β-转角（U形转折/回折) 　 3.　超二级结构 (1) αα (2) βαβ (3) βββ 　　　　 4.　结构域 5. 三级结构 6. 四级结构 * 蛋白质的二级结构之a-螺旋 a-螺旋结构是Corey Pauling 1951年研究a-角蛋白（纤维蛋白，毛发中）提出的蛋白质主链的一种典型的二级结构方式 * 左手/右手α-螺旋 C N 蛋白质的α-螺旋 * 右手型α螺旋 C N * 蛋白质α- 螺旋结构特点： 是蛋白质的一种典型二级结构之一 其骨架：以-C?-N-C=-（双键C）为重复单位构成的一 条右旋的肽链； 直径：5? （0.5 nm)； 螺圈：每3.6个氨基酸螺旋上升一圈； 螺距：5.4 ? （0.54 nm)； 氨基酸间相距5.4 ? / 3.6 =1.5 ?，且沿中轴旋转100o； 螺旋依靠主链内氢键维持其结构稳定性，氢键由与N相连的H和“前面”隔3个氨基酸的C=O的O形成。（前面是指螺旋方向上，C端－N端） 这种典型的结构可以记为ns=3.613(n为螺旋上升一圈的氨基酸数，s 为形成一对氢键的O和H间的原子数）。 * 反平行β折叠 平行β折叠 C N C N C N 反平行能量上相对有利 二级结构之b-折叠 a Pauling，天然蛋白质二级结构之一，一定条件下a－b；b b结构肽链按层排列，稳定因素氢键；c 平行反平行 * 是蛋白质的一种二级结构 肽链伸展，且按层排列， 相邻肽链的长轴相互平行， 链间氢键与长轴接近垂直， 靠相邻肽链间氢键维持结构稳定， 氨基酸残基的轴心距为3.5 ? 链间距离约15 ? a螺旋1.5A（0.15nm） * 第一个氨基酸的C=O与第四个氨基酸的N-H Ⅱ型：双键O为近面（a2、a3间） Ⅰ型：双键O为远面（a2、a3间） 二级结构之b-转角180o回折－发夹结构 * 1973,M.Rossmann Super secondary structure 连续反平行的b-折叠＋b-转角 由相邻的二级结构单位组合形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 超二级结构 平行的b间以 松散链连接 以14nm周期形 成左手超螺旋 平行的b间以a连接最为 常见称Rossmannn折叠 疏水侧链的疏水作用结合 * 结构域：超二级结构进一步卷曲折叠成的相对独立、 　　近似球形的组装体，具有部分生物功能。 1970,Edelman C,球蛋白;较小的蛋白质结构域即三级结构(单结构域);动力学合理,功能有利。 在大的蛋白质多肽链中外往往形成几个球状的紧密构象，彼此分开，以松散肽链相连，称为结构域 免疫球蛋白（IgG） * 肌红蛋白的三级结构 在大的球状蛋白中，多肽链形成几个紧密的球状构象（结构域），彼此分开以松散肽链相连， 成为大的球状蛋白肽链折叠的单位，折叠的最后一般是结构域的缔合，组装成三级结构。 两个或两个以上的结构域组装成三级结构 纤维蛋白分子中的三级结构一般为平行排列，如角蛋白、丝心蛋白、胶原蛋白等。 * 血红蛋白的四级结构 具有三级结构的蛋白质分子亚基通过非共价键对称地组合成蛋白质四级结构，亚基个数一般为偶数，亚基的排列对称，构成四级结构的对称性特征。四级结构的蛋白质才具完整生物活性。 对称性为四级结构的重要特征 * 稳定蛋白质构象的力