第5篇蛋白质1.pptVIP

本章内容(Contents) 5.1 概述Introduction 1、蛋白质在食品加工中的意义 蛋白质是食品中三大营养素之一 2、食品中蛋白质来源及种类 动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳 植物中蛋白质：如大豆、谷物 微生物中蛋白质：酵母 2、食品中蛋白质来源及种类 牛乳中的蛋白质 酪蛋白 乳清蛋白 2、食品中蛋白质来源及种类 肉中的蛋白质 肌浆中的蛋白质 肌原纤维蛋白质 基质蛋白质 2、食品中蛋白质来源及种类 小麦中的蛋白质 醇溶谷蛋白 谷蛋白 清蛋白 球蛋白 概念： 蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非极性残基团与水分子相互结合的性质。 作用方式： 结合过程 化合水和邻近水 多分子层水 进一步水化 蛋白质结合水的能力 当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。 氨基酸残基的水合能力 各种蛋白质的水合能力 蛋白质浓度 盐 持水能力 是指蛋白质吸水并将水保留在蛋白质组织（如蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉）中的能力。 3、蛋白质的溶解度 疏水相 互作用 影响因素 pH和溶解度 影响因素 离子强度和溶解度 影响因素 有机溶剂 导致蛋白质溶解度下降或沉淀 4、蛋白质的胶凝作用(Gelation) 凝胶化作用机制 溶胶状态----似凝胶状态-----有序的网络结构状态 凝胶化的相互作用 氢键、静电相互作用——可逆凝胶（明胶） 疏水相互作用——不可逆凝胶（蛋清蛋白） 二硫键——不可逆凝胶（乳清蛋白） 金属离子的交联相互作用 两类凝胶 凝结块（不透明）凝胶 大量非极性氨基酸残基 疏水性聚集，不溶性聚集体 不可逆凝胶 聚集和网状结构的形成速度高于变性速度 透明凝胶 少量非极性氨基酸残基 变性时形成可溶性复合物 缔合速度低于变性速度 在加热后冷却时才能凝结成凝胶 形成有序的透明的凝胶网状结构 影响蛋白质凝胶化作用的因素 氨基酸残基 的类型 蛋白质凝胶化在食品中的应用 果冻 蛋白质织构化的方法： （1）热凝固和薄膜形成：如腐竹的生产（2）纤维的形成：大豆蛋白纺丝（3）热塑挤压：人造肉 面筋蛋白 （占Pr80％） 影响蛋白质界面性质的因素： 影响蛋白质乳化作用的因素: （1）盐：0.5-1.0mol/L 的氯化钠有利于肉馅中蛋白质的乳化；（2）蛋白质的溶解性：蛋白质的溶解性越好，乳化性也越好；（3）pH：有些蛋白质在pI 时乳化性最好，而有些蛋白质在pI 乳化性最差；（4）热作用 蛋白质的起泡性质 是指蛋白质在汽---液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。 起泡性质的评价 蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性 影响泡沫形成和稳定性的因素: 蛋白质的浓度 2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。超过10％，气泡变小，泡沫变硬。 温度 适当加热处理可提高起泡性能。 过度的热处理则会损害起泡能力。 pH值 在pI时蛋白质形成泡沫数量较少，但泡沫的稳定性较高。 盐 盐析时显示较好的起泡性质。 盐溶时则显示较差的起泡性质 影响泡沫形成和稳定性的因素: 糖 损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡沫的稳定性。 脂 稳定性下降 搅打 过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低 消泡剂 8、蛋白质与风味物质的结合 蛋白质 影响蛋白质与风味结合的因素 蛋白质的构象 水：促进极性挥发物的结合。 pH ：碱性pH比在酸性pH更能促进与风味物的结合 。 热 ：热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力 。 化学改性：化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质 2、低温处理下的变化 食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生 长并抑制酶的活性及化学变化。 冷却（冷藏） 冷冻（冻藏） 3、碱处理下的变化 与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响很大。 5、脱水处理下的变化 ①传统的脱水方法 ②真空干燥 ③冷冻干燥 ④喷雾干燥 ⑤鼓风干燥 6、辐照处理下的变化 辐射引起蛋白质发生聚合 含硫氨基酸残基和芳香族氨基酸残基 7、机械处理下的变化 对食品中的蛋白质有较大的影响 蛋白质的测定 Measurement of protein 1. 概述食品中蛋白质的含量 一些