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酶学河北科技大学大学英语精品课
第 10 次课 2 学时
上次课复习:
①蛋白质的等电点?酸碱性质?蛋白质紫外吸收?
②维持蛋白质胶体溶液的稳定因素?
③使蛋白质沉淀因素有?其原理?哪些方法可获得不变性的沉淀蛋白质?
④蛋白质变性与复性?常用变性剂?变性蛋白有何特点?
⑤凝胶过滤法测定相对分子质量(分子筛层析)和SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量的原理?
⑥蛋白质的盐溶和盐析?盐析的原理?
⑦蛋白质的分离纯化步骤?常用的分离方法及各自原理?
⑧蛋白质的含量测定的方法有?其原理? 本次课题(或教材章节题目):第二章 酶 学 第一节 酶学概述 教学要求:掌握酶催化作用特点;了解酶的分类和命名;掌握酶的分离纯化过程及常用方法;能应用米氏方程进行反应速度等的计算。了解诱导酶、同工酶、人工合成酶的概念,并初步了解酶工程。 重 点:酶催化作用特点;酶的分离纯化及常用方法和原理;米氏方程;反应初速度、比活性、Km、双倒数法求Km 难 点: 米氏方程的用途;酶的纯化倍数、比活性、活力单位的计算 教学手段及教具:课堂讲授与PowerPoint演示相结合,。 讲授内容及时间分配:
导入新课:5分
第一节 酶学概述(80分)
一、酶是生物催化剂
二、酶的化学本质及组成
三、酶的酶的分类与命名
四、酶的专一性
五、酶的活力测定和分离纯化
六、核酶、抗体酶及酶工程
小结:5分 课后作业 1.酶催化作用的特点
2.辅酶与辅基?二者如何区分?作为酶蛋白的辅因子功能是?细胞中全酶种类很多,为什么辅酶或辅基种类少?全酶的专一性由哪部分决定?
3.国际系统分类法将酶分为哪六大类?
4.测定酶促反应时的最适条件是?
5.寡聚酶、多酶体系、酶活力、比活力、核酶、抗体酶、固定化酶、化学酶工程、生物酶工程。
6.酶的分离纯化基本程序和注意事项?判断酶提取纯化方法优劣的指标是?
书后348页:1,2,3,4,6,7,10,13,14,15
参考资料 《生物化学》科学出版社 现代生物学精要速览中文版 王镜岩等译
《生物化学简明教程》 高等教育出版社 罗纪盛等
《蛋白质分子基础》高教出版社 第二版 陶慰孙等
第 11 次课 2 学时
上次课复习:
1.酶催化作用的特点?辅酶与辅基?为什么辅酶或辅基种类少?全酶的专一性由哪部分决定?
2.国际系统分类法将酶分为哪六大类?
4.测定酶促反应时的最适条件是?为什么测定酶反应初速度?
5.寡聚酶、多酶体系、酶活力、比活力、核酶、抗体酶、固定化酶、化学酶工程、生物酶工程。
6.酶的分离纯化基本程序和注意事项?判断酶提取纯化方法优劣的指标是? 本次课题(或教材章节题目):第二章 酶 学 第二节 酶促反应动力学(1) 教学要求:掌握底物浓度对酶促反应的影响;掌握可逆抑制剂与不可逆抑制剂、竞争性抑制与非竞争性抑制作用特点;米氏方程;Km、双倒数法求Km 重 点:可逆抑制剂与不可逆抑制剂、竞争性抑制与非竞争性抑制作用特点;双倒数法求Km 难 点:可逆抑制剂与不可逆抑制剂的鉴别; 双倒数法求Km 教学手段及教具:课堂讲授与PowerPoint演示相结合。 讲授内容及时间分配:
复习:5分
第二章 酶 学
酶促反应动力学
一、化学动力学基础(10分)
二、底物浓度对酶反应速率的影响(30分)
三、酶的抑制作用(40分)
小结:5分 课后作业 1.可逆抑制与不可逆抑制如何区别?
2.竟争性抑制剂与非竟争性抑制剂作用特点?
3.根据实验数据利用双倒数法求Km和Vmax
4.说明磺胺类药物抑菌作用机理?
5.中间产物假说?米氏常数?米氏方程?
思考题381页:1,3,4 (双倒),5,7,8,14,15 参考资料 《生物化学》科学出版社 现代生物学精要速览中文版 王镜岩等译
《生物化学简明教程》 高等教育出版社 罗纪盛等
《生物化学》高等教育出版社 等 第 12 次课 2 学时
上次课复习:
1.可逆抑制与不可逆抑制如何区别?
2.竟争性抑制剂与非竟争性抑制剂作用特点?
3.根据实验数据利用双倒数法求Km和Vmax
4.说明磺胺类药物抑菌作用机理?
5.中间产物假说?米氏常数?米氏方程? 本次课题(或教材章节题目):第二章 酶 学 第二节 酶促反应动力学(2)
第三节 酶的作用机制和酶的调节(1) 教学要求:了解影响酶促反应的各种因素;温度、PH、酶浓度对酶促反应的影响机制。掌握酶活性中心,别构部位;了解酶催化反应的独特性质 重 点:温度、PH对酶活性影响机理,酶的活性部位、必需基团、别构部位 难 点:酶的活性部位、必需基团、别构部位、同
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