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★蛋白质元素组成：碳、氢、氧、氮 、硫 （ C、H、O、N、S ）以及磷、 铁、 铜、 锌、碘、 硒。基本组成单位：氨基酸。 ★氨基酸的三字母英文缩写：甘氨酸Gly；丙氨酸Ala；缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile；苯丙氨酸Phe；脯氨酸Pro；色氨酸Trp；丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；半胱氨酸Cys；蛋氨酸Met；天冬酰氨Asn；谷氨酰胺Gln；苏氨酸Thr；天冬氨酸Asp；谷氨酸Glu；赖氨酸Lys；精氨酸Arg；组氨酸His。 COOH ★氨基酸的通式： H2N C H，氨基酸的连接方式：肽腱。 R ★氨基酸的分类： 非极性、疏水性氨基酸: 甘氨酸Gly；丙氨酸Ala；缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile；苯丙氨酸Phe；脯氨酸Pro 极性、中性氨基酸: 色氨酸Trp；丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；半胱氨酸Cys；蛋氨酸Met；天冬酰氨Asn；谷氨酰胺Gln；苏氨酸Thr 极性、酸性氨基酸：天冬氨酸Asp；谷氨酸Glu 极性、碱性氨基酸：赖氨酸Lys；精氨酸Arg；组氨酸His 分子量最小的氨基酸：甘氨酸Gly 分子量最小的具有旋光性的氨基酸：丙氨酸Ala 支链氨基酸：缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile 芳香族氨基酸：苯丙氨酸Phr；色氨酸Trp；酪氨酸Tyr组氨酸His 杂环氨基酸：脯氨酸Pro；色氨酸Trp；组氨酸His 羟基氨基酸：丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；苏氨酸Thr 含酰胺基氨基酸：天冬酰胺Asn；谷氨酰胺Gln 含硫氨基酸：半胱氨酸Cys；蛋氨酸Met 亚氨基酸：脯氨酸Pro ★等电点（Isoelectric point( pI)）：在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。 ★紫外吸收性质：由于蛋白质分子中含有共轭双键的芳香族氨基酸 Trp, Tyr ，因此在280nm波长附近有特征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度成正比关系，故可用作蛋白质的定量测定。 ★茚三酮反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，茚三酮水合物被还原，其还原物可与氨基酸加热分解的氨结合，再与另一分子茚三酮缩合成蓝紫色化合物，该蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收，由于此吸收峰大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可用于氨基酸的定量分析。 ★蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及范德华力等。此外， 某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 蛋白质的四级结构是指由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象。主要稳定因素：氢键、离子键。 ★α-螺旋（α-helix）：①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。③氢键是稳定α-螺旋的主要化学键。④ 肽链中氨基酸残基侧链R基，分布在螺旋外侧。 ★β-折叠(β-sheet,β-pleated sheet)：①是肽链相当伸展的结构，肽平面之间折叠成锯齿状。②氢键是稳定β-折叠的主要化学键。③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。 ④氨基酸残基的侧链R基分布在片层的上方或下方。 ★蛋白质一级结构与功能的关系：一，蛋白质一级结构是空间结构的基础， 蛋白质的一级结构决定蛋白质空间结构，进而决定蛋白质的生物学功能。二，相似的一级结构有相同或相似的生物学功能，三，一级结构关键部位的改变影响其生物学活性。如：由于基因上遗传信息的突变，血红蛋白上β亚基N端的第6位氨基酸残基发生了改变，Glu→Val,转变为镰刀状红细胞。 ■■〔大题目〕■■：什么是蛋白质的变性(protein denaturation)？哪些因素可引起蛋白质的变性？变性蛋白质的性质发生了哪些变化？有哪些应用？ 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用。变性主要是二硫键及非共价键的断裂，并不涉及一级结构氨基酸序列的改变。 物理因素：加热，加压，脱水，搅拌，振荡，紫外线照射，超声波的作用等 化学因素：强酸，强碱，有机溶剂，尿素，重金属盐，生物碱试剂等 性质的改变：溶解度降