生化(丙)复习提要.doc

期终考题型及分数大致比例 1、判断题，10%；2、选择题，15%；3、名词解释，24；4、结构式书写反应方程式，15%；5、综合题，36% 复习提纲 蛋白质化学 蛋白质的基本结构单位和基本化学键； 蛋白质的等电点pI； pI：当氨基酸主要以两性离子形式存在时，所带的正负电荷数相等，静电荷等于0，在外电场作用下既不向正极移动，也不向负极移动，这时溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点。 常见氨基酸的等电点见图 p19表 中性AA：pI ≈ 6（Ala，Phe） 酸性AA：pI ＜ 6（Glu，Asp） 碱性AA：pI ＞ 7（Arg， Lys ， His） 等电点的性质 a、当溶液中pH = pI时，AA不带电荷。 P18 pH ＞ pI时，AA带负电。 pH ＜ pI 时，AA带正电。 可据此利用电泳及离子交换层析法分离氨基酸和蛋白质 b、等电点时AA的溶解度最小，易沉淀，在电场中不移动，可据此利用等电点沉淀法及等电聚焦法分离氨基酸和蛋白质。 蛋白质的种属差异 ； 蛋白质α-螺旋结构（二级结构）； 一级结构：蛋白质中通过肽键连接的氨基酸残基的排列顺序； 二级结构的：蛋白质分子中局部氨基酸残疾有规律排列的构象； 三级结构：蛋白质分子处于天然折叠状态下的三维构象； 四级结构：具有三级结构的多肽链（也成亚基）之间以适当方式聚合所呈现的三维结构； 二级结构常见的有四种：α—螺旋（主要），β—折叠（其次），β—转角，无规卷曲。其中前三种为二级结构的主要形式。 2、α-螺旋结构 p38-41 由L.Pauling发现。 ⑴、结构特点 p40图 主要是右手螺旋； 肽链构成螺旋骨架，R基分布在螺旋的外侧； 每个肽键都参与氢键的形成， 氢键的方向与螺旋的纵轴平行。 ⑵、稳定力 p40 氢键（大量的链内氢键总体效应使得α-螺旋成了最稳定的二级结构） 例：毛，发，羽毛中的α- 角蛋白的结构。 P40-41（卷发即是破坏、错位重塑二硫键） 结构域； 结构域（辖区） p47 多肽链在二级结构或超二级结构的基础上折叠形成的相对独立的具一定功能的紧密球状实体。 P47图 结构域之间通过肽链相连。 球蛋白的结构特征； 球状蛋白质三级结构的特点 ⑴、分子中含多种二级结构元件，具有明显的折叠层次，为紧密的球状或椭球状实体。 ⑵、亲水R基在分子表面，疏水R基则位于分子内部。 ⑶、分子表面常具一疏水空穴，为结合底物、效应等配体并行使生物功能的活性部位。参书 疏水交互作用； 疏水相互作用(hydrophobic interaction) 　　非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。这些非极性分子（如一些中性氨基酸残基，也称之疏水残基）在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。 　　疏水相互作用是通过疏水物的疏水基于水相互排斥作用而发生的，疏水基一般是非极性基。这种作用使疏水基相互靠拢，同时使水相互集中并更大程度地结构化。 　　通过疏水相互作用，有时能产生笼形水合物。它是一种包合物。 疏水相互作用对大多数蛋白质的结构和性质非常关键。有趣的是，尽管蛋白质因疏水相互作用而使大部分疏水基相互聚集，仍有约1/3的疏水基暴露在水中，于是水在疏水面上的特殊结构存在于蛋白质的水化结构中。 至于蛋白质一级结构的改变是否会引起功能的改变应视具体情况而定。如该AA（或肽段）是蛋白质的功能所必需的，则其改变会导致功能的改变。如该AA（或肽段）不是蛋白质的功能所必需的，则其改变一般不会导致功能的改变。 蛋白质变性的实质、变性的特征； 蛋白质的变性作用 p50-53 ⑴、概念 p51 蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影响，其高级结构被破坏，从而其理化 性质和生物功能也发生改变的现象。 P52图 蛋白质的变性说明：蛋白质高级结构的改变导致了蛋白质的功能也发生改变。 ⑵、变性的本质 p52 变性仅改变了蛋白质分子的高级结构，一级结构则保持完整。 即变性不涉及共价键（肽健不断裂，但含二硫键的蛋白质要彻底变性需切断二硫键），仅破坏了氢键、疏水力、离子键和范德华力等维持蛋白质高级结构的作用力。 ⑶、变性的因素 p52 物理因素：紫外光，热，辐射，高压。 化学因素：强酸，强碱，有机酸（三氯乙酸），有机溶剂（丙酮，乙醇）。 变性剂：尿素，十二烷基磺酸钠（SDS），盐酸胍。 ⑷、变性的特征 生物活性丧失；侧链基团暴露；理化性质改变（溶解度降低等） ⑸、复性 p53 某些变性蛋白质在去除变性因素后，蛋白质分子结构恢复原状，生物活性重新恢复的现象。 举例说明蛋白质结构与功能的关系。 血红蛋白与肌红