酶性质.ppt

第六章 酶 enzyme;一、目的与要求： 在掌握蛋白质结构与功能的基础上进一步掌握酶活性中心的结构与功能；酶促反应的特点与机制；酶动力学的概念及影响酶促反应的因素以及机体如何调节酶活性。;二、重点与难点 重点：掌握酶的概念、酶的化学组成、酶活性中心的概念；必需基团的概念及分类；酶动力学的概念及影响酶促反应的因素。 难点：底物浓度、抑制剂对酶活性的影响;酶学研究简史; 第一节 酶是生物催化剂;一、酶的生物学意义;酶催化作用的特点：;2、作为生物催化剂的特点： 1）条件温和 2）高效性 3）高度专一性 4）催化作用受调控 5）酶可催化某些特异的化学反应 ; 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键 ，催化一定的化学反应并产生一定的产物。;立体化学专一性（立体的化学性质） 立体异构专一性 几何异构专一性 非立体化学专一性（化学键及组成键的基团） 键专一性 基团专一性 绝对专一性 ;酶作用专一性的学说;追公吠坑履绎飘追感寄抛咐蒙痰堵朗朽碾畸蒸廊紊细瘤森糖料壳宾如伟惊酶的性质酶的性质;;（一） 酶的分类： 1.氧化还原酶类（oxidoreductases ） 2.转移酶类 （transferases ） 3.水解酶类 （hydrolases ） 4.裂解酶类 （lyases ） 5.异构酶类（ isomerases ） 6.合成酶类 （ligases ）;（二） 酶的命名：  １.习惯命名法 ２.系统命名法;第二节酶的化学本质、结构与功能;一、 酶的化学本质与分子组成;酶的不同形式;辅助因子分类： （按其与酶蛋白结合的紧密程度）;从化学本质分类：;金属酶 金属离子与酶结合紧密。如：黄嘌呤氧化酶 金属活化酶 酶本身不含金属，但金属离子为酶的活性所必需。如：Mg2+可活化多种激酶。;维持酶分子的活性构象 通过氧化还原传递电子 在酶与底物之间起桥梁作用 利用离子的电荷影响酶的活性;（二）维生素与辅酶的关系; ;维生素B2;Vit B2;维生素PP;NADP+：R为;维生素B6;＋-NH2;生物素;泛酸;泛酸;叶酸;叶酸;维生素B12;R：-CH3;硫辛酸(lipoic acid);B族维生素及其辅酶形式; 在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其它基团的作用。;（三）蛋白类辅酶;*各部分在催化反应中的作用： ;三、酶蛋白的结构;*必需基团（essential group ）：;;; 胰凝乳蛋白酶的口袋底部有一个小的Ser，口袋上方有两个小的Gly残基，有利于较大的芳香族氨基酸侧链进入，因此胰凝乳蛋白酶催化芳香族氨基酸形成的肽键。 ;;酶原激活的机理： ;赖;胰凝乳蛋白酶原的激活;酶原激活的生理意义:;第三节 酶的作用机制;一、酶能降低反应的活化能 (activation energy) ; ;四、核酶与抗体酶;(ppG,pppG) pGoH;第四节 酶促反应动力学;概念：探讨酶催化反应的速度及各种因素对酶促反应速度的影响。 影响因素包括有：温度、 氢离子浓度、底物浓度、酶浓度、 抑制剂、激活剂等。;一、底物浓度对反应速度的影响;;;当底物浓度高达一定程度：;;（一）米－曼氏方程式的推导;推导过程：;;;（二） Km与Vmax的意义; Vmax ： ①定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。;（三） Ｋ值与Ｖ值的测定;2、Hanes作图法;二、 pH的影响与最适pH;双重影响： 温度升高，酶促反应速度升高； 酶的本质是蛋白??,温度升高，可引起酶的变性， 从而反应速度降低 。 ;四、 酶浓度对反应速度的影响;五、激活剂对反应速度的影响;六、抑制剂对反应速度的影响; 抑制作用的类型：;(一) 不可逆性抑制作用;（二） 可逆性抑制作用;１、竞争性抑制作用;+;;* 举例：; 磺胺类药物的抑菌机制： 与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶; 2、非竞争性抑制;;３、反竞争性抑制;* 特点：;第五节 酶的分离、提纯及活性测定;二、酶活性测定和酶活性的单位;2)酶活力大小的衡量尺度是酶的活性单位;定义 — 当酶被底物充分饱和时，单