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Ig结构和功能和医疗应用
Ig的结构与功能及医疗应用
华中科技大学自然与生命科学院 药物合成实验室
【摘 要】免疫球蛋白指具有抗体活性的动物蛋白,是一种具有抗体活性或化学结构上与抗体相似的球蛋白,是重要的免疫效应分子,多数为丙种球蛋白,主要存在于 HYPERLINK /view/43423.htm \t _blank 血浆中,也见于其他体液、组织和一些分泌液中
Ig的结构复杂,用途广泛,在临床疾病的预防、治疗和诊断等方面都有着较好的效果,但是,这并不意味着注射免疫球蛋白是万能的。
此外,免疫球蛋白还有一定的副作用,如疫苗可能接种失败,给给母肾的功能增加压力,也可能会形成抗原抗体复合物,有一定的潜在危险。因此,在使用免疫球蛋白治疗和预防疾病的时候,应当经过相关医师的诊断并由他们给出建议方可施行,不能盲目注射。只有科学合理的利用,才能真正发挥免疫球蛋白良好的医疗作用。
【关键词】免疫球蛋白 抗体 氨基酸序列 凝聚物
【正 文】
免疫球蛋白(immunoglobulin简称)指具有抗体活性的动物蛋白,是一种具有抗体活性或化学结构上与抗体相似的球蛋白,是重要的免疫效应分子,多数为丙种球蛋白,主要存在于 HYPERLINK /view/43423.htm \t _blank 血浆中,也见于其他体液、组织和一些分泌液中。人血浆内的免疫球蛋白大多数存在于HYPERLINK /view/506499.htm \t _blank丙种球蛋白(γ-球蛋白)中。它由两条相同的轻链和两条相同的重链所组成,根据分子重链不同免疫球蛋白可分为五类,即 HYPERLINK /view/129166.htm \t _blank 免疫球蛋白G(IgG)、 HYPERLINK /view/207428.htm \t _blank 免疫球蛋白A(IgA)、 HYPERLINK /view/3847863.htm \t _blank 免疫球蛋白M(IgM)、 HYPERLINK /view/3847861.htm \t _blank 免疫球蛋白D(IgD)和 HYPERLINK /view/2210284.htm \t _blank 免疫球蛋白E(IgE),IgG,IgA和IgM还有 HYPERLINK /view/616401.htm \t _blank 亚类。
其中IgG,IgD,IgE均为单体, HYPERLINK /view/3097453.htm \t _blank 分泌液中IgA(SIgA)是 HYPERLINK /view/1217781.htm \t _blank 双体,IgM是五聚体。
一、免免疫球蛋白的基本结构
Ig 分子的基本结构是由四肽链组成的,即由二条相同的分子量较小的轻链(L 链)和二条相同的分子量较大的重链(H 链)组成的。L链与H链是由二硫键连接形成一个四肽链分子
免疫球蛋白,称为Ig分子的单体,是构成免疫球蛋白分子的基本结构。现已知5 种免疫球蛋白中IgG、IgA 和IgD的H链各有一个可变区(VH)和三个恒定区(CH1、CH2 和CH3)共四个 HYPERLINK /view/402855.htm \t _blank 功能区。IgM和IgE 的H链各有一个可变区(VH)和四个恒定区(CHl、CH2、CH3 和CH4)共五个功能区。VL和VH 是与抗原结合的部位,单体由一对L链和一对H链组成的基本结构,只有2 个与抗原结合的位点,如IgG、IgD、IgE、 HYPERLINK /view/1074410.htm \t _blank 血清型IgA;双体由J链连接的两个单体,有4 个与抗原结合的位点,如 HYPERLINK /view/3847860.htm \t _blank 分泌型IgA(SIgA),所以SigA 结合抗原的亲合力要比血清型IgA 高。五聚体由J 链和二硫键连接五个单体,如IgM。五聚体IgM 理论上应为10 个与抗原结合的位点,但实际上由于立体构型的空间位阻,—般只有5 个结合点可结合。
H和L链上都有可变区,同类重链和同型轻链的近N端约110个 HYPERLINK /view/15155.htm \t _blank 氨基酸序列的变化很大,其他部分的氨基酸序列相对恒定,据此可将轻链和重链区分为可变区(V)和恒定区(C)。VH和VI。各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度变化,称为 HYPERLINK /view/2155725.htm \t _blank 高变区(HVR)或互补决定区(CDR),分别为CDRl、CDR2和CDR3。CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化,称为骨架区(FR)。VH和VI。各有113和107个 HYPERLINK /view/687343.htm \t _blank 氨
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