生物化学习题蛋白质.docx

生物化学习题（氨基酸和蛋白质）??一、名词解释：?两性离子：指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子?必需氨基酸：指人体（和其他哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸?等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的环境pH，用符号pI表示。?一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序?二级结构：蛋白质分子的局部区域内，多肽链按一定方向盘绕和折叠的方式?三级结构：蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象?四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构?超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体?盐析：在蛋白质分子溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象?盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象?蛋白质的变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致生物活性丧失的现象；?蛋白质在受到光照、热、有机溶剂及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变?蛋白质的复性：在一定条件下，变性的蛋白质分子回复其原有的天然构象并回复生物活性的现象?同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。如血红蛋白?别构效应：某些不涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其它部位（别构部位），引起蛋白质的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。?肽单位：又称肽基，是肽链主链上的重复结构。由参与肽键合成的N原子、C原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-C原子组成的一个平面单位。?二、填空题：?1、天然氨基酸中，?甘氨酸（Gly）?不含不对称碳原子，故无旋光性。?2、常用于检测氨基酸的颜色反应是茚三酮。?3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量，这是因为蛋白质分子中的?Phe?、??????????Tyr和?Trp?（三字符表示）三种氨基酸残基有紫外吸收能力。?4、写出四种沉淀蛋白质的方法：盐析、有机溶剂?、重金属盐和加热变性。?（生物碱试剂、某些酸类沉淀法）?5、蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸残基的氨基和另一氨基酸的羧基连接而形成的。?6、大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为16?%，如测得1g样品含氮量为10mg，则蛋白质含量为6.25%。?7、在20种氨基酸中，酸性氨基酸有?Glu?和?Asp?两种，具有羟基的氨基酸是?????Ser,和Thr?，能形成二硫键的氨基酸是?Cys?。?8、蛋白质中的?Phe?、?Tyr?和?Trp?三种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大光吸收。?9、精氨酸的pI为10.76，将其溶于pH7的缓冲液，并置于电场中，则精氨酸应向电场的?负极?方向移动。?10、蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，分别是α-螺旋和?β-折叠?。?11、α-螺旋是由同一肽链的?C=O?和?N-H间的?氢?键维持的，螺距为?0.54nm?，每圈螺旋含?3.6?个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为?0.15nm?。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于右手螺旋。?12、球状蛋白质分子中有?极性?侧链的氨基酸残基长位于分子表面与水结合，而又?疏水性?侧链的氨基酸位于分子内部。?13、蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸?Pro?和?HPro?存在处局部螺旋结构中断。?14、氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成?蓝紫色?色化合物，而?Pro?与茚三酮反应生成黄色化合物。?15、维持蛋白质一级结构的化学键：肽键和?二硫键?；维持二级结构靠氢键；维持三、四级结构靠?次级键?和?氢键?，其中包括离子键、?疏水键?和?范德华力?。16、稳定蛋白质胶体的因素是?表面水化膜?和?同性电荷??。?17、GSH的中文名称是?谷胱甘肽?，活性基团是巯基；生化功能是?抗自由基、抗衰老、抗氧化?。?18、电泳分离蛋白质的原理，是在一定pH条件下，不同蛋白质带电荷量和分子大小不同，因而在电场中移动的方向和?速率不同，从而使蛋白质得到分离。?19、加入低浓度中性盐可使蛋白质溶解度增加，这种现象称为盐溶，而加入高浓度中性盐达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度减小?并沉淀析出，这种现象称为?盐析?，蛋白质的这种现象常用于?蛋白质分离??。?20、氨基酸处于等电点状态时，主要以?两性形式存在，此时它的溶解度?最小?。?21、测定蛋白质相对分子质量的方法有沉降法、凝胶过滤法和?SDS法。?22、今有甲、乙、丙三种蛋白质，等电点分别为8.0、4.5和10.0，当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中的移动情况为：甲?不动?，乙?向正极移动?，丙?向负极移动?。?23、当氨基酸的pH