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羧酸诱导蚕丝蛋白构象转变 杨秀琼 (华南师范大学化学与环境学院2008级二班) 摘 要 蚕丝的优异力学性能及其在纺织、生物技术、医疗等方面的应用一直是科学们关注的课题，许多年来科学工作者不断探索蚕的吐丝机理。近年来在蚕丝蛋白结构及其构象方面的研究取得了一定的进展，如用醇、高温进行构象诱导，本文将讨论羧酸在丝蛋白构象转变中的作用。介绍了羧酸在丝素蛋白构象转变研究中的研究进展，表明醋酸分子渗透到丝蛋白聚集体中是破坏丝蛋白原有氢键并诱导肽链重排, 进而实现构象转变的一个先决条件.，提出了丝蛋白中的水含量是影响醋酸的扩散速度以及丝蛋白多肽链重排速度的一个重要因素. 阐述了丝素蛋白的广阔应用前景。 关键词 蚕丝蛋白 β-折叠 醋酸 构象转变 Conformational Change of Silk Fibroin Induced by Acetic Acid Yang Xiuqiong (College of Chemistry and Environment ，South China Normal University，Guangzhou，510006) Abstract Scientists have explored the mechanism of silkworm silk for many years In recent years, silk protein structure and conformation of the research has made some progress, such as the use of alcohol, high temperature to induce conformation, This article will discuss the application of carboxylic acid in silk protein changing conformational process .And it will Introduce acetic acid in the silk fibroin conformation transition of the research,we can know that carboxylic acid molecules penetrate into silk protein aggregation is fibrinogen hydrogen bond wire damage and induction of peptide-chain rearrangement, conformational change and thus achieve a prerequisite. Made the silk protein is the impact of water content in the diffusion rate of acetic acid and silk protein polypeptide chain rearrangement is an important factor in speed. And the article alao put forward the broad application prospects of silk fibroin as biomaterials . Keywords silk fibroin diffusion β-sheet dynamic process 前言： 蚕丝是最早被利用的天然蛋白质之一, 人类利用蚕丝作为织物的历史已有五千多年.蚕丝以其优异的力学性质和耐热绝缘，光泽鲜亮等优点被誉为“纤维皇后”，一直是科学家们关注的课题 。近年来蚕丝因其优异的力学性能[1]和良好的生物相容性使它在生物医药等高新技术领域日益受到重视,将蚕丝溶解再生后, 所得的再生丝素蛋白经过各种加工工艺, 可制备成多种形态的材料, 如丝蛋白无纺布、纳米微球、多孔支架和复合材料等[1～4], 以满足其在生物医药、化妆品、食品和光学等领域的需要[5.6]. 可以通过改变温度、溶剂极性、溶液pH和应力作用等方式对丝蛋白的结构进行改变，但是每种方式都存在第一的缺陷，本文将研究用醋酸进行丝蛋白构象的转变，并用时间分辨红外光谱进行检测，结合其他仪器分析方法，从而更好地实现丝蛋白构象的转变。 1．丝蛋白的结构 研究表明，蚕丝蛋白的晶型有3种：silk I、silkII[7]silkIII，如图1。silk I是一种亚稳定的丝结构，立体构象为曲柄形或S形的锯齿构型，整性相对较差且不稳定, 容易被破坏，受各种因素的影响容易转变成silkII，silk