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一种来自海洋细菌的血纤维蛋白溶酶的分离纯化及性质研究!
快报 快报
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一种来 自海洋细菌的血纤维蛋 白溶酶的分离纯化及
性质研究!
魏 香5 1/ 刘晨光 5 刘万顺 5 刘成圣 5 韩宝芹 5
65 青岛海洋大学生命学院生化室 /774438
6/ 清华大学生物科学与技术系 北京 54449:8
提要 利用硫酸铵分级盐析、 纤维素阴离子交换层析、 凝胶层析法对由
;= ’?@AB CD0
海洋细菌 E F/9 分泌的纤维蛋白溶酶进行了分离纯化,结果得到 ’;’ 聚丙烯酰胺凝胶电泳
单一区带。性质研究发现,该酶分子量为 ,等电点为 ,琼脂糖 纤维蛋白平板法测
5/ . 7 G; D . :0
得该酶作用的最适温度为 ,最适 为 。在 , 为 的情况下表现出很好的稳
04 H ?I 9 . 4 3D H ?I 9 . 4
定性,温度超过 04 H 热稳定性较差,在碱性环境中稳定性较在酸性环境中稳定性强。阴性平板
和阳性平板对比实验发现,该酶只有纤溶活性而无激酶活性,体外实验发现,该酶具有快速溶
解血栓的能力。
关键词 血纤维蛋白溶酶,分离纯化,不同性质
U V
柱层析参照文献 , 。用
5 材料和方法 5. / . 3 ’?@AB CD0 / 3
4 . 5 M,-* J ?I D . : 的2 ILX YI LX 缓冲液作为洗脱
/ : / :
!. ! 材料 缓冲液。洗脱条件:灵敏度 ,流速 滴 ,
4 . 0= D * M$% 54
在最适条件下进行液体发酵培养所得发酵液。 管,琼脂糖 纤维蛋白平板法测酶活,收集活性
M$%*
型冷冻离心机。 冷冻干燥机。排阻分子量为
CJ/4 JCK 峰。
的透析袋
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