大豆皂苷ⅰ抑制唾液酸转移酶的分子机理研究-食品与生物技术学报.pdfVIP

研究论文 研究论文 王棐，等：大豆皂苷Ⅰ抑制唾液酸转移酶的分子机理研究 大豆皂苷 Ⅰ抑制唾液酸转移酶的分子机理研究 * 王 棐，张海玲，光翠娥，桑尚源，杨红飞 （食品科学与技术国家重点实验室，江南大学，江苏无锡214122） 摘要 ：从晶体结构出发，应用分子对接和结合自由能分析，研究了唾液酸转移酶 (Sialyltransferase,ST)与其抑制剂大豆皂苷Ⅰ的相互作用机理，确定了它们的作用位点、作用力 类型及大小。结果表明：范德华力和静电相互作用是复合物形成的主要驱动力，极性溶剂化能 则起相反作用；8个氨基酸残基Gly149、Ser151、Met172、Asn173、Phe292、Trp300、His301、Ser325 与大豆皂苷 Ⅰ形成疏水相互作用，11个氨基酸残基Asn150、Tyr194、Ser271、Thr272、Gly273、 Ile274、Gly291、Gly293、His302、Glu305、Glu324与大豆皂苷Ⅰ形成氢键作用；大豆皂苷Ⅰ占据了 ST与底物胞苷一磷酸-β-N-乙酰神经氨酸相互作用的12个氨基酸残基中的11个，可起到竞争 性抑制的作用。 关键词：唾液酸转移酶；大豆皂苷Ⅰ；分子对接；结合自由能分析 中图分类号：R914.2 文献标志码：A 文章编号：1673—1689（2015）04—0355—06 MechanismofInteractionbetweenSialyltransferaseandIts InhibitorySoyasaponin Ⅰ WANGFei，ZHANGHailing，GUANGCuie ，SANGShangyuan，YANGHongfei* （StateKeyLaboratoryofFoodScienceandTechnology,JiangnanUniversity,Wuxi214122,China） Abstract：Themolecularmechanismforthebindingsites,drivingforcesandtheinteractionintensity betweensialyltransferase(ST)andsoyasaponinIwasinvestigatedbymoleculardockingandfree energycalculationbasedonthecrystalstructure.ThevanderWaalsforceandelectrostaticinteraction wereconsideredasthemaindrivingforces,whilepolarsolvationenergybehavedinanopposite manner. The hydrophobic interaction was formed between soyasaponin I and eight amino acid residues,i.e.,Gly149,Ser151,Met172,Asn173,Phe292,Trp300,His301,andSer325.Hydrogen bondingwasfoundbetweensoyasaponinIandelevenaminoacidresidues,includingAsn150,Tyr194, Ser271,Thr272,Gly273,Ile274,Gly291,Gly293,His302,Glu305,andGlu324.SoyasaponinIwasa competitive inhibitor which occupied 11 of the 12 amino acid residues that accommodated the substrate CMP- β-N-acetylneuramic aci